Понятие ферментов плазмы крови и их роль в жизнедеятельности человека

Биохимический анализ крови. Ферменты. Часть первая

Биохимический анализ крови. Ферменты. Часть первая

Что говорит биохимический анализ крови о ферментах и о жизнедеятельности нашего организма

Итак, в предыдущей статье мы выяснили, что по биохимическому анализу крови можно узнать обо всем, что творится в организме. Ну вот и откроем нашу книгу на главе «Ферменты». Они растворены в крови в мельчайших концентрациях, но почему определение именно их уровня иногда может стать решающим в постановке диагноза? Вообще, что это такое и какую роль они играют? Давайте разберемся.

Ферменты (энзимы) — это вещества белковой природы, которые ускоряют протекание тех или иных реакций обмена в организме в десятки, а то и сотни раз.

Без ферментов не обходится ни одна реакция. Причем каждый фермент способен воздействовать только на одну-единственную мишень, то есть для этой группы веществ характерна высокая специфичность. А еще он работает лишь в определенных условиях (кислая/щелочная среда, высокая/низкая температура). Каждый энзим состоит из так называемой белковой базы (апофермент) и активного центра (кофермент), который может иметь различное строение (ион, высоко/низкомолекулярный компонент). Собственно, именно активный центр и катализирует реакцию.

Так как вещество весьма специфично, то, само собой, у каждого фермента есть свой субстрат, который подходит ему, как замок ключу. Присоединяясь к субстрату, энзим при помощи активного центра «толкает» реакцию, после чего в итоге из субстрата образуется продукт, обладающий уже совершенно другими свойствами и необходимый организму для каких-либо следующих реакций.

А теперь представьте, что каждую минуту в вашем теле происходят миллионы биохимических взаимодействий… И во всех участвуют ферменты.

Есть ферменты, которые характерны для всех типов клеток и катализируют общие для них всех реакции. А есть ферменты, которые в наибольших количествах можно обнаружить только в определенных клетках определенных органов. Они и представляют диагностическую ценность, а, значит, ими и займемся. В первой части нашей «книги ферментов» мы поговорим о трансаминазах — отдельной и очень характерной группы ферментов.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ, АЛТ)

Она относится к трансаминазам, то есть путем отщепления и переноса определенной аминокислоты (в данном случае аланина) превращает одну биологическую молекулу в другую.

Фермент производится внутри клеток, поэтому в норме в крови практически не определяется. Несмотря на то, что АЛТ есть и в клетках сердца, мышц, и в клетках почек, в больших количествах он синтезируется в печени, именно поэтому и представляя собой маркер острой клеточной патологии. Почему? При остром процессе клетки гибнут, а все, что было в их цитоплазме, выходит в кровеносное русло. Соответственно, мы и наблюдаем повышение концентрации АЛТ (и не только, но об этом позже), причем часто этот скачок очень значительный (в 5-10 раз).

Повышение АЛТ можно обнаружить уже за 1-4 недели до появления первых клинических признаков заболевания.

Норма : до 40 ед/л у мужчин, до 32 ед/л у женщин.

Повышение : может быть физиологическим (прием снотворных, оральных контрацептивов, эхинацеи, валерианы, нестероидных противовоспалительных средств; сильные физические нагрузки; у подростков в период активного роста), а может наблюдаться при заболеваниях, приводящих к разрушению клеток печени (острый гепатит, цирроз, рак печени, печеночные метастазы), при закупорке желчных протоков камнями (механическая или подпеченная желтуха), при введении гепатотоксичных препаратов (некоторые лекарства, отравление солями свинца), при массивных ожогах, при массивном инфаркте миокарда и повреждениях мышечной ткани. Также может наблюдаться у страдающих алкогольной зависимостью, жировым гепатозом или стеатозом (когда происходит перерождение печеночной ткани в жировую), у постоперационных больных.

Снижение : при крайне тяжелой степени цирроза в запущенной стадии, когда уже фактически не остается живых клеток, при дефиците витамина В6.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ, АСТ)

Еще один фермент из класса трансаминаз, теперь уже переносящий с молекулы на молекулу аспартат. Так же, как и АЛТ, он находится внутри клеток в цитоплазме и митохондриях, а при клеточной деструкции выделяется в кровь. Наибольшая активность АСТ зарегистрирована в печени, сердце, мышцах и почках.

Концентрация фермента в крови повышается в 5-10 раз при острых печеночных патологиях, в 4-5 раз при инфаркте миокарда. В последнем случае она сохраняется до 5 дней и затем должна снижаться. Если снижения не происходит или отмечается дальнейшее увеличение, это говорит о неблагоприятном для пациента прогнозе — расширении области некроза миокарда.

Норма : 15-31 ед/л для мужчин, 20-40 ед/л для женщин.

Повышение : физиологическое (прием снотворных, оральных контрацептивов, эхинацеи, валерианы, нестероидных противовоспалительных средств; сильные физические нагрузки; у подростков в период активного роста), патологическое (острый гепатит, цирроз, злокачественные новообразования, метастазы, жировой гепатоз, застой желчи в результате механической закупорки протоков камнями, гепатоз; инфаркт миокарда и прочие патологии, связанные с разрушением мышечных клеток, — ожоги, травмы; тепловой удар, отравление ядовитыми грибами).

Снижение : крайняя степень цирроза, дефицит витамина В6.

Гамма-глутамилтрансфераза (гамма-глутамилтранспептидаза, ГГТ)

Очередной фермент из класса трансаминаз, изменяет биомолекулы благодаря переносу с одной на другую аминокислоты глутамина. В большой степени участвует в обмене жиров, отвечая за преобразование холестерина и триглицеридов. Это главный маркер застоя желчи.

ГГТ — также внутриклеточный фермент, и его повышение характерно для деструктивных клеточных процессов. В отличие от двух первых ферментов, наибольшее количество ГГТ содержится в органах желудочно-кишечного тракта: печени, поджелудочной железе и чуть меньше — в почках.

Норма : до 50 ед/л для мужчин, до 32 ед/л для женщин.

Повышение : при поражениях печени (острый/хронический гепатит, цирроз, алкогольная интоксикация, обтурация камнями желчных путей, злокачественные опухоли печени), при поражениях поджелудочной железы (острый/хронический панкреатит, сахарный диабет, панкреонекроз, рак), при поражениях почек (обострение гломерулонефрита и пиелонефрита), также может встречаться при инфекционном мононуклеозе, гипертиреозе, раке простаты, иногда отмечают при сердечной недостаточности из-за нарушения работы почек.

Снижение : при приеме оральных контрацептивов, эстрогенов, из-за низкой физической активности, вегетарианства, при гипотиреозе.

Ферменты плазмы крови

По происхождению ферменты плазмы крови можно подразделить на 3 группы.

Собственные ферменты плазмы крови (секреторные). Они образуются в печени, но проявляют своё действие в крови. К ним относятся ферменты свертывающей системы крови – протромбин, проакцелерин, проконвертин, а также церулоплазмин, холинэстераза.

Экскреторные ферменты – попадают в кровь из различных секретов – дуоденального сока, слюны и т.д. К ним относятся амилаза, липаза.

Клеточные ферменты – попадают в кровь при повреждениях или разрушениях клеток или тканей.

Органоспецифические ферменты (изоферменты)

Фермент (изофермент)

Орган, при повреждении которого, активность фермента в крови увеличивается

Энзимопатии

В основе многих заболеваний лежат нарушения функционирования ферментов в клетке – энзимопатии. Приобретённые энзимопатии, как и вообще протеинопатии, по-видимому, наблюдают при всех болезнях.

При первичных энзимопатиях дефектные ферменты наследуются, в основном, по аутосомно-рецессивному типу. Гетерозиготы, чаще всего, не имеют фенотипических отклонений. Первичные энзимопатии обычно относят к метаболическим болезням, так как происходит нарушение определённых метаболических путей. При этом развитие заболевания может протекать по одному из ниже перечисленных «сценариев». Рассмотрим условную схему метаболического пути:

Вещество А в результате последовательных ферментативных реакций превращается в продукт Р. При наследственной недостаточности какого-либо фермента, например фермента Е3, возможны разные нарушения метаболических путей:

Нарушение образования конечных продуктов. Недостаток конечного продукта этого метаболического пути (при отсутствии альтернативных путей синтеза) может приводить к развитию клинических симптомов, характерных для данного заболевания.

Клинические проявления. В качестве примера можно рассмотреть альбинизм. При альбинизме нарушен синтез в меланоцитах пигментов – меланинов. Меланин находится в коже, волосах, радужке, пигментном эпителии сетчатки глаза и влияет на их окраску. При альбинизме наблюдают слабую пигментацию кожи, светлые волосы, красноватый цвет радужки глаза из-за просвечивающих капилляров. Проявление альбинизма связано с недостаточностью фермента тирозингидроксилазы (тирозиназы) – одного из ферментов, катализирующего метаболический путь образования меланинов.

Накопление субстратов-предшественников. При недостаточности фермента будут накапливаться определенные вещества, а также во многих случаях и предшествующие им соединения. Увеличение субстратов-предшественников дефектного фермента – ведущее звено развития многих заболеваний.

Клинические проявления. Известно заболевание алкаптонурия, при котором нарушено окисление гомогентизиновой кислоты в тканях (гомогентизиновая кислота – промежуточный метаболит катаболизма тирозина). У таких больных наблюдают недостаточность фермента окисления гомогентизиновой кислоты – диоксигеназы гомогентизиновой кислоты, приводящей к развитию заболевания. В результате увеличиваются концентрация гомогентизиновой кислоты и выведение её с мочой. В присутствии кислорода гомогентизиновая кислота превращается в соединение чёрного цвета – алкаптон. Поэтому моча таких больных на воздухе окрашивается в чёрный цвет. Алкаптон также образуется и в биологических жидкостях, оседая в тканях, коже, сухожилиях, суставах. При значительных отложениях алкаптона в суставах нарушается их подвижность.

Нарушение образования конечных продуктов и накопление субстратов-предшественников. Отмечают заболевания, когда одновременно недостаток продукта и накопление исходного субстрата вызывают клинические проявления.

Клинические проявления. Например, у людей с болезнью Гирке (гликогеноз I типа) наблюдают снижение концентрации глюкозы в крови (гипогликемия) в перерывах между приёмами пищи. Это связано с нарушением распада гликогена в печени вследствие дефекта фермента глюкозо-6-фосфатазы. Одновременно у таких людей увеличиваются размеры печени (гепатомегалия) вследствие накопления в ней не используемого гликогена.

Ферменты плазмы (сыворотки) крови

Ферменты, которые обнаруживаются в норме в плазме или сыворотке крови, условно можно разделить на 3 группы: секреторные, индикаторные и экскреторные. Секреторные ферменты, синтезируясь в печени, в норме выделяются в плазму крови, где играют определенную физиологическую роль. Типичными представителями данной группы являются ферменты, участвующие в процессе свертывания крови, и сывороточная холинэстераза. Индикаторные (клеточные) ферменты попадают в кровь из тканей, где они выполняют определенные внутриклеточные функции. Один из них находится главным образом в цитозоле клетки (ЛДГ, альдолаза), другие – в митохондриях (глутаматдегидрогеназа), третьи – в лизосомах (β-глюкуронидаза, кислая фосфатаза) и т.д. Большая часть индикаторных ферментов в сыворотке крови определяется в норме лишь в следовых количествах. При поражении тех или иных тканей ферменты из клеток «вымываются» в кровь; их активность в сыворотке резко возрастает, являясь индикатором степени и глубины повреждения этих тканей.

Экскреторные ферменты синтезируются главным образом в печени (лейцинаминопептидаза, щелочная фосфатаза и др.). В физиологических условиях эти ферменты в основном выделяются с желчью. Еще не полностью выяснены механизмы, регулирующие поступление данных ферментов в желчные капилляры. При многих патологических процессах выделение экскреторных ферментов с желчью нарушается, а активность в плазме крови повышается.

Особый интерес для клиники представляет исследование активности индикаторных ферментов в сыворотке крови, так как по появлению в плазме или сыворотке крови ряда тканевых ферментов в повышенных количествах можно судить о функциональном состоянии и поражении различных органов (например, печени, сердечной и скелетной мускулатуры). При остром инфаркте миокарда особенно важно исследовать активность креатинкиназы, АсАТ, ЛДГ и оксибутиратдегидрогеназы.

При заболеваниях печени, в частности при вирусном гепатите (болезнь Боткина), в сыворотке крови значительно увеличивается активность АлАТ и АсАТ, сорбитолдегидрогеназы, глутаматдегидрогеназы и некоторых других ферментов. Большинство ферментов, содержащихся в печени, присутствуют и в других органах тканей. Однако известны ферменты, которые более или менее специфичны для печеночной ткани. К таким ферментам, в частности, относится γ-глутамилтранспептидаза, или γ-глутамилтрансфе-раза (ГГТ). Данный фермент – высокочувствительный индикатор при заболеваниях печени. Повышение активности ГГТ отмечается при остром инфекционном или токсическом гепатите, циррозе печени, внутрипеченоч-ной или внепеченочной закупорке желчных путей, первичном или метастатическом опухолевом поражении печени, алкогольном поражении печени. Иногда повышение активности ГГТ наблюдается при застойной сердечной недостаточности, редко – после инфаркта миокарда, при панкреатитах, опухолях поджелудочной железы.

Органоспецифическими ферментами для печени считаются также гистида-за, сорбитолдегидрогеназа, аргиназа и орнитинкарбамоилтрансфераза. Изменение активности этих ферментов в сыворотке крови свидетельствует о поражении печеночной ткани.

В настоящее время особо важным лабораторным тестом стало исследование активности изоферментов в сыворотке крови, в частности изофермен-тов ЛДГ. Известно, что в сердечной мышце наибольшей активностью обладают изоферменты ЛДГ1 и ЛДГ2, а в ткани печени – ЛДГ4 и ЛДГ5 (см. главу 10). Установлено, что у больных с острым инфарктом миокарда в сыворотке крови резко повышается активность изоферментов ЛДГ1 и отчасти ЛДГ2. Изоферментный спектр ЛДГ в сыворотке крови при инфаркте миокарда напоминает изоферментный спектр сердечной мышцы. Напротив, при паренхиматозном гепатите в сыворотке крови значительно возрастает активность изоферментов ЛДГ4 и ЛДГ5 и уменьшается активность ЛДГ1 и ЛДГ2.

Диагностическое значение имеет также исследование активности изофер-ментов креатинкиназы в сыворотке крови. Существуют по крайней мере 3 изофермента креатинкиназы: ВВ, ММ и MB. В мозговой ткани в основном присутствует изофермент ВВ (от англ. brain – мозг), в скелетной мускулатуре – ММ-форма (от англ. muscle – мышца). Сердце содержит гибридную МВ-форму, а также ММ-форму. Изоферменты креатинкиназы особенно важно исследовать при остром инфаркте миокарда, так как МВ-форма в значительном количестве содержится практически только в сердечной мышце. Повышение активности МВ-формы в сыворотке крови свидетельствует о поражении именно сердечной мышцы.

Возрастание активности ферментов сыворотки крови при многих патологических процессах объясняется прежде всего двумя причинами: 1) выходом в кровяное русло ферментов из поврежденных участков органов или тканей на фоне продолжающегося их биосинтеза в поврежденных тканях; 2) одновременным повышением каталитической активности некоторых ферментов, переходящих в кровь. Возможно, что повышение активности ферментов при «поломке» механизмов внутриклеточной регуляции обмена веществ связано с прекращением действия соответствующих регуляторов и ингибиторов ферментов, изменением под влиянием различных факторов строения и структуры макромолекул ферментов.

Ферменты

Жизнь любого организма возможна благодаря протекающим в нем процессам обмена веществ. Этими реакциями управляют природные катализаторы, или ферменты. Другое название этих веществ – энзимы. Термин «ферменты» происходит от латинского fermentum, что означает «закваска». Понятие появилось исторически при изучении процессов брожения.


Рис. 1 — Брожение с использованием дрожжей – типичный пример ферментативной реакции

Человечество давно пользуется полезными свойствами этих ферментов. Например, уже много веков из молока с помощью сычужного фермента делают сыр.

Ферменты отличаются от катализаторов тем, что действуют в живом организме, тогда как катализаторы – в неживой природе. Отрасль биохимии, которая изучает эти важнейшие для жизни вещества, называется энзимологией.

Общие свойства ферментов

Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются. В каждом ферменте есть активный центр, присоединяющийся к субстрату, и каталитический участок, запускающий ту или иную химическую реакцию. Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры.

Основные свойства ферментов:

  • специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например, липазы – на жиры;
  • каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз;
  • способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.

Роль ферментов в организме человека невозможно переоценить. В то время, когда еще только открыли структуру ДНК, говорили, что один ген отвечает за синтез одного белка, который уже определяет какой-то определенный признак. Сейчас это утверждение звучит так: «Один ген – один фермент – один признак». То есть без активности ферментов в клетке жизнь не может существовать.

Классификация

В зависимости от роли в химических реакциях, различаются такие классы ферментов:

Классы

Особенности

Катализируют окисление своих субстратов, перенося электроны или атомы водорода

Участвуют в переносе химических групп из одного вещества в другое

Расщепляют крупные молекулы на более мелкие, добавляя к ним молекулы воды

Катализируют расщепление молекулярных связей без процесса гидролиза

Активируют перестановку атомов в молекуле

Образуют связи с атомами углерода, используя энергию АТФ.

В живом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами повреждения внутренних органов:

  • печень – аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа;
  • почки – щелочная фосфатаза;
  • предстательная железа – кислая фосфатаза;
  • сердечная мышца – лактатдегидрогеназа

Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты – это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов – протеазы, липазы, амилазы.

Основная пищеварительная железа – поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. Причем незначительное количество образующихся ферментов способно «обработать» большой объем пищи.

При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности. Без участия ферментов, подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.

Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь.

Амилаза

Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, то есть фруктоза, и другие короткоцепочечные углеводы. В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь.

Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в 12-перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой.


Рис. 2 — Амилаза начинает расщепление крахмала

Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы. Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами.

Протеазы

Белки или протеины – существенная часть человеческого рациона. Для их расщепления необходимы ферменты – протеазы. Они различаются по месту синтеза, субстратам и другим характеристикам. Некоторые из них активны в желудке, например, пепсин. Другие вырабатываются поджелудочной железой и активны в просвете кишечника. В самой железе выделяется неактивный предшественник фермента – химотрипсиноген, который начинает действовать только после смешивания с кислым пищевым содержимым, превращаясь в химотрипсин. Такой механизм помогает избежать самоповреждения протеазами клеток поджелудочной железы.


Рис. 3 — Ферментативное расщепление белков

Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты – полипептиды. Ферменты – пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике.

Липазы

Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин. Такая реакция требует наличия в просвете 12-перстной кишки желчи, образующейся в печени.


Рис. 4 — Ферментативный гидролиз жиров

Роль заместительной терапии препаратом «Микразим»

Для многих людей с нарушением пищеварения, прежде всего с заболеваниями поджелудочной железы, назначение ферментов обеспечивает функциональную поддержку органа и ускоряет процессы выздоровления. После купирования приступа панкреатита или другой острой ситуации прием ферментов можно прекратить, так как организм самостоятельно восстанавливает их секрецию.

Длительный прием ферментативных препаратов необходим лишь при тяжелой внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы.

Одним из наиболее физиологичных по своему составу является препарат «Микразим». В его состав входят амилаза, протеазы и липаза, содержащиеся в панкреатическом соке. Поэтому нет необходимости отдельно подбирать, какой фермент нужно использовать при разнообразных болезнях этого органа.

Показания для использования этого лекарства:

  • хронический панкреатит, муковисцидоз и другие причины недостаточной секреции ферментов поджелудочной железы;
  • воспалительные заболевания печени, желудка, кишечника, особенно после операций на них, для более быстрого восстановления пищеварительной системы;
  • погрешности в питании;
  • нарушение функции жевания, например, при стоматологических заболеваниях или малоподвижности пациента.

Прием пищеварительных ферментов с заместительной целью помогает избежать вздутия живота, жидкого стула, болей в животе. Кроме того, при тяжелых хронических заболеваниях поджелудочной железы Микразим полностью принимает на себя функцию по расщеплению питательных веществ. Поэтому они могут беспрепятственно усваиваться в кишечнике. Это особенно важно для детей, страдающих муковисцидозом.

Важно: перед применением ознакомьтесь с инструкцией или проконсультируйтесь с лечащим врачом.

Биохимические процессы в организме

  • Листать назадОглавлениеЛистать вперед

    Гуморальные механизмы регуляции в организме осуществляются с помощью химических веществ, которые образуются в процессе различных биохимических реакций.

    Биохимические процессы в организме основываются на молекулярном строении вещества, атомы которого соединены разными связями. При этом атомы одних веществ несут на себе положительный заряд, другие – отрицательный. При определенных условиях, делающих возможным течение химических реакций, молекулы веществ обмениваются своими составляющими (атомами или ионами). В результате комбинации атомов и молекул образуются тысячи новых химических веществ. При этом может создаться впечатление, что вещества в клетке находятся в относительном покое. Однако молекулы веществ, подобно персонажам какого-нибудь светского бала, перемещаются в заданных направлениях, периодически обмениваясь между собой партнерами. При рассмотрении функционирования клетки и ее составляющих (мембраны, цитоплазмы, органелл, ядра), в том числе генетического аппарата с биохимической точки зрения все происходящие в них процессы сводятся к разрыву одних химических связей и образованию других. Это дает возможность клетке поддерживать свою жизнедеятельность получая энергию, необходимую для поддержания подсистемы жизнеобеспечения, и выполняя специфические функции. Биохимические процессы являются основой обмена веществ.

    Питательные вещества, поступающие в клетку через один из ее функциональных входов, превращаются в вещества, необходимые для поддержания жизнедеятельности клетки и выполнения ею специфических функций. Остаточные продукты обмена выводятся через выходы системы (смотри рисунок 1.4.1 в разделе 1.4.1).

    Конечной целью всех биохимических реакций, протекающих в организме, является выполнение двух основных функций. Первая из них – обеспечение постоянства внутренней среды (гомеостаза), непосредственное поддержание стабильности “подсистемы жизнеобеспечения”. Вторая – выполнение специальных функций, заключающихся в реагировании на определенные внешние воздействия (например, проведение нервного импульса нейроном, выработка гормона, перенос кислорода эритроцитом, сокращение мышечной клетки).

    Обе эти задачи решаются с использованием механизма обратной связи, который описан в предыдущем разделе. Его суть состоит в том, что клетка помнит (часто на генетическом уровне) нормальное значение параметра и меняет значение текущего параметра до тех пор, пока оно не достигнет нормального. В этом смысле часто нельзя сказать, когда и где начался биохимический процесс. Можно назвать только параметр, который регулируется, и определить его нормальное значение. Как же реализуется обмен веществ?

    Для того чтобы вещество поступило к клеткам, оно должно сначала попасть в кровь. Только после этого, преодолев ряд внутренних барьеров, оно сможет дойти до цели, связаться с клетками-мишенями, вызвать нужные изменения в функционировании тканей, органов и систем (что и является проявлением его биологического действия) и, наконец, подвергнувшись превращениям (биотрансформации), или в неизмененном виде покинуть организм. При этом, как правило, происходит выделение энергии, в некоторых случаях – ее поглощение.

    Какими путями питательные вещества могут попадать в кровоток? Из желудочно-кишечного тракта питательные вещества проникают в кровь, которая переносит их по организму и доставляет в различные ткани органов и систем. Этот процесс обозначают термином всасывание (абсорбция). При поступлении белки, углеводы и липиды преобразуются в желудочно-кишечном тракте при участии активных ферментов, которые выделяются железами желудка, кишечника, поджелудочной железой и поступают с желчью. При всасывании вещества проходят через клеточные мембраны, играющие основную роль в процессах транспорта веществ. Именно их ионные каналы и поры (“ворота” клетки структурно отражают понятие функциональных входов и выходов, участвующих в выполнении основных задач клетки.

    В дальнейшем из кровяного русла питательные вещества проникают в ткани, где подвергаются различным биохимическим процессам, в ходе которых превращаются в необходимые для клетки формы химических соединений. Графическое изображение процессов представлено на рисунке 1.4.8. Обратите внимание, что на схеме не показана энергетическая сторона обмена – высвобождение, запасание и использование энергии. Более подробно эти процессы будут рассмотрены в этом разделе несколько позже.

    Рисунок 1.4.8. Течение биохимических процессов в клетки. Схема обмена веществ

    Давайте по рисунку проследим последовательность этапов обмена веществ в клетке. Источниками материалов для обновления структур и энергообеспечения служат пищевые продукты, в составе которых организм получает углеводы, липиды, белки, некоторые биологически активные соединения (например, витамины) и минеральные вещества. Исходные соединения поступают в клетку не в готовом виде, а в виде “заготовок” из питательных веществ, которые она, по мере необходимости, перерабатывает для своих нужд и нужд организма. Изготовление “заготовок” происходит в процессе пищеварения, когда пища в желудочно-кишечном тракте подвергается расщеплению: белки – до аминокислот, углеводы – до моносахаридов (глюкозы и других соединений), жиры – до жирных кислот и моноглицеридов. Низкомолекулярные биологически активные и минеральные вещества всасываются во внутреннюю среду преимущественно без какой-либо предварительной химической трансформации. Химические соединения с током крови поступают к клеткам, где включаются в процессы синтеза (образование специфических белков, углеводов, липидов и регуляторных соединений для клетки) процессы окислительно-восстановительных реакций, в ходе которых высвобождается энергия химических связей. Следующий это этап, на котором питательные вещества подвергаются дальнейшему расщеплению и/или биотрансформации с целью получения в процессе биосинтеза собственных веществ. Основными реакциями, которые при этом протекают, являются окисление, восстановление, отщепление, гидролиз, синтез.

    Полученные соединения либо сразу расходуются “на строительные, ремонтные и хозяйственные нужды” клетки, либо аккумулируются в ней для последующего использования. Запасаются главным образом высокоэнергетические соединения – жиры, глюкоза в виде полимера (гликогена), которые при расщеплении высвобождают большое количество энергии. Другие соединения, синтезированные “на экспорт” (гормоны, медиаторы и другие) выделяются (секретируются) за пределы клетки с целью коммуникации с соседними или отдаленно расположенными клетками.

    Например, оптимальная концентрация белков в клетке обеспечивается их синтезом из имеющихся в клетке аминокислот “по мере необходимости”. Реакции биосинтеза белка “запускаются” по механизму обратной связи, о котором рассказывалось в предыдущем разделе. Это касается в первую очередь выработки гормонов, медиаторов и других сигнальных молекул. Синтез белка на нужды самой клетки регулируется иначе – без включения механизмов гуморальной и нервной регуляции. Вероятно, клетка каким-то образом ощущает нехватку определенного белка (например компонента клеточной мембраны), сравнивает с генетически запрограммированной должной величиной, и это становится пусковым моментом для его выработки. При рассмотрении механизмов биохимических процессов, протекающих в клетке, и их механизмов возникает много вопросов. Что заставляет клетку вырабатывать определенный белок? Как образуется такое многообразие белковых молекул? Давайте попробуем проследить на следующем примере.

    Предположим, мы съели шоколадку. Не углубляясь в последствия этого опрометчивого шага, скажем, что после такой углеводной нагрузки клеткам срочно потребуется переработать углеводы. “Нужен инсулин!” – кричат клетки, и мозг посылает указание бета-клеткам поджелудочной железы: “Прошение удовлетворить. Выработать инсулин!” Дальше начинается самое интересное. Как клетки вырабатывают белок, в частности инсулин?

    Белки, согласно определению, – это сложные высокомолекулярные вещества, состоящие из аминокислот, которые, в свою очередь, являются органическими кислотами, содержащими одну или более аминогрупп. Всего аминокислот 20 (представим их бусинами разных цветов), а белки – это бусы, собранные в нужном порядке. Сколько же число белковых молекул (бус) можно составить, при условии, что количество аминокислот (бусин) в одной белковой цепи может достигать нескольких сотен! Это определяет колоссальное разнообразие белков.

    Основной процесс, который лежит в основе начала синтеза белка, довольно сложен и до сих пор не изучен. Ученые считают, что в ответ на воздействие внешнего фактора (в данном случае избыток углеводов) сигнал каким-то образом поступает к ядру клетки, который и является инициирующим и основополагающим в запуске синтеза белка. Считается, что синтез белка начинается в ядре клетки. ДНК – основной носитель генетической информации, и, как вы уже знаете, представляет собой двойную спираль, закрученную вокруг общей оси. Ген – это участок ДНК, содержащий программу построения только одного определенного белка, например выше упомянутого инсулина. Афористическая формула “Один ген – один белок” была открыта всего полвека назад. Чтобы “прочитать” информацию, касающуюся синтеза данного белка, надо расплести и разъединить нити ДНК на участке нужного гена (рисунок 1.4.9). Этим занимается определенный фермент (не будем перегружать вас запоминанием сложных названий и специфических терминов).

    Рисунок 1.4.9. Транскрипция (первый этап биосинтеза белка)

    Важно отметить, что считывание информации с ДНК или с РНК возможно только в одном направлении. Этот механизм позволяет предупредить ошибки считывания (помните – Оля и Яло из сказки “Королевство кривых зеркал”).

    Итак, ген на матричной нити ДНК готов. За дело берется другой фермент (РНК-полимераза), и, как мозаику, достраивает РНК напротив гена. Помните принцип “ключ – замок”? Процесс переписывания информации с ДНК и одновременного достраивания РНК в биологии называется транскрипцией. Полученную РНК называют первичным (неактивным) транскриптатом. Процесс “созревания”, активации РНК проходит в ядре с участием ферментов, как ножницами вырезающим интроны (не несущие информации, “молчащие” участки РНК) и сшивающим оставшиеся “куски”. Биологическое значение интронов до сих пор не выяснено, и очередная Нобелевская премия ждет своего обладателя. После всех этих преобразований мы имеем готовую матричную, или информационную мРНК.

    Надо заметить, что в одной клетке с одного гена можно переписывать последовательно несколько копий м-РНК, что позволяет, в конечном итоге, значительно увеличить объемы выработки нужного белка.

    В цитоплазму мРНК выходит и начинается новый этап – непосредственно синтез белковой цепи, или трансляция. Как только мРНК оказалась в цитоплазме, ее “принимает” в свои “объятья” рибосома (вид Б на рисунке 1.3.9).

    Напомним, что рибосома состоит из большой и малой субъединиц, между которыми имеется желобок, своеобразный канал, по которому и протягивается мРНК.

    Информация, записанная в мРНК подвергается переводу в другую систему знаков – на “язык белков” (его “алфавит” – аминокислоты). Рибосома перемещается на один шаг (кодон) по цепи мРНК, в ее активном центре оказывается новый триплет (кодон), к которому подходит транспортная РНК, прикрепляется к рибосоме и передает цепочку из аминокислот, рибосома вновь делает шаг и так далее. Этот процесс проще изобразить, чем описать (смотри рисунок 1.4.10). Для повышения “производительности” процесса биосинтеза белка клетка образует полирибосомы (вид В на рисунке 1.3.9), представляющие собой несколько рибосом, последовательно считывающих информацию с мРНК.

    Образовавшаяся белковая молекула не остается в клетке в виде нити бус (это всего лишь первичная структура), она компактно “упаковывается” благодаря химическим и физическим связям, возникающим между аминокислотами, по мере удлинения белковой цепи. Вторичная структура белка похожа на спираль, а третичная – на плотный шарик (глобулу). Так называемая четвертичная структура образуется при объединении нескольких белковых молекул между собой и/или с другими молекулами.

    Пока вы вникали в материал предыдущего абзаца, в реальной клетке уже собрана значительная по размерам белковая цепь: синтез молекулы белка, состоящей из 100 аминокислот, занимает около 2 мин. Заканчивается сборка конкретной молекулы белка, когда в активный (“считывающий”) центр рибосомы попадает стоп-кодон мРНК, и белковая цепь обрывается (рисунок 1.3.9, вид В).

    Описывая биохимические реакции, мы опустили одну важную деталь. Многие реакции могут протекать и без помощи катализатора, но это займет колоссальное время (с учетом времени жизни конкретной клетки). А реакции в клетке идут с такими скоростями, которые недостижимы, при проведении их в пробирке. Здесь работает еще одно изобретение природы – ферменты, о которых мы упоминали, говоря о химическом строении клетки.

    Фермент – это катализатор, ускоряющий только одну химическую реакцию. Скорость протекания катализируемой ферментом реакции в организме увеличивается в сотни тысяч или миллионы раз (до 10 14 раз). Например, образование всего лишь одной водородной связи и сопряженное с этим изменение энергии активации может ускорить реакцию в 10 6 раз.

    Название фермента чаще всего состоит из двух частей, отражающих субстрат и выполняемую им функцию. Например, сукцинатдегидрогеназа – это фермент, который от субстрата – соединения янтарной кислоты (сукцинат) – отнимает атом водорода (дегидроген). Липаза – фермент, расщепляющий жиры. Окончание “аза” говорит лишь о том, что данное слово обозначает фермент, который в 100% случаев является белком.

    Часть веществ, которые образуются в клетке, являются “отходами” метаболизма, они с током крови транспортируются к печени и почкам, а затем выводятся из организма. Образующиеся продукты, как правило, лишены не только специфической активности, но и, что очень важно, – токсичности.

    Напомним, что интенсивность протекания биохимических реакций в клетке варьирует на различных этапах жизненного цикла клетки (смотри рисунок 1.3.16). Во время деления клетки она минимальна, в период активного функционирования клетки процессы метаболизма и энергетического обмена протекают с максимальной скоростью. Таким образом, биохимические процессы, протекающие в организме, подчинены главному генетическому алгоритму – жизненному циклу и нацелены на выполнение основных задач.

    Ферменты

    Ферменты – специфические белки, выполняющие в организме роль биологических катализаторов. Ферменты содержатся во всех клетках организма, где их концентрация значительно выше, чем в плазме крови.

    Нормальные уровни активности ферментов в сыворотке крови отражают соотношение между биосинтезом и высвобождением ферментов, а также их клиренсом из кровотока.

    Исследование уровня ферментов в клинической практике применяется для решения следующих задач:

    1. установление диагноза;
    2. проведение дифференциальной диагностики;
    3. оценка динамики течения болезни;
    4. определение эффективности лечения и степени выздоровления.

    В Клинико-диагностической лаборатории выполняется определение сывороточной активности следующих ферментов:

    Амилаза

    Амилаза – фермент, осуществляющий расщепление полисахаридов. Наиболее богаты этим ферментом поджелудочная и слюнные железы. Определение активности амилазы имеет важное значение в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

    Повышение активности амилазы в сыворотке крови в 2 и более раз должно расцениваться как симптом поражения поджелудочной железы. Большей информативностью о функции поджелудочной железы обладает определение активности амилазы в моче.

    Амилаза панкреатическая

    Панкреатическая амилаза – это биологически активное вещество, участвующее в процессе метаболизма углеводов. В организме человека большая ее часть вырабатывается поджелудочной железой.

    В случае заболевания поджелудочной железы или блокировки протока между нею и двенадцатиперстной кишкой амилаза панкреатическая начинает выделяться в кровь, свидетельствуя об имеющемся существенном неблагополучии в состоянии этого важного пищеварительного органа.

    Липаза

    Липаза — водорастворимый фермент, который катализирует гидролиз нерастворимых эстеров-липидных субстратов, помогая переваривать, растворять и фракционировать жиры.

    Липаза вместе с желчью расщепляет жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в энергию теплопродукции.

    АСТ – аспартатаминотрансфераза

    АСТ – аспартатаминотрансфераза – фермент, широко распространенный в тканях человека (сердце, печень, скелетная мускулатура, почки, легкие и т.д.).

    Активность АСТ в крови повышается при ряде заболеваний, особенно при поражении органов и тканей, богатых этим ферментом.

    Наиболее резкие изменения в активности АСТ наблюдают при поражении сердечной мышцы. АСТ также повышается при остром гепатите и других тяжелых поражениях клеток печени.

    АЛТ – аланинаминотрансфераза

    АЛТ – аланинаминотрансфераза – фермент, содержащийся в скелетных мышцах, печени, сердце. В миокарде его значительно меньше, чем АСТ. Самых больших концентраций АЛТ достигает в печени.

    В клинической практике широко применяется одновременное определение в крови активности АСТ и АЛТ; оно несет гораздо больше информации о локализации и глубине поражения, активности патологического процесса; позволяет прогнозировать исход заболевания.

    ЩФ – Щелочная фосфатаза

    ЩФ – щелочная фосфатаза – широко распространена в тканях человека, особенно в слизистой оболочке кишечника, остеобластах, стенках желчных протоков печени. Увеличение активности ЩФ сопровождает рахит любой этиологии, костные изменения, связанные с гиперпаратиреозом.

    Быстро растет активность фермента при остеогенной саркоме, метастазах рака в кости, миеломной болезни, лимфогранулематозе с поражением костей.

    Значительное увеличение активности ЩФ наблюдается при холестазе. Повышение ее наблюдается у 90% больных первичным раком печени и при метастазах в печень. Резко возрастает ее активность при отравлениях алкоголем на фоне хронического алкоголизма. Она может повышаться при лекарственных назначениях, проявляющих гепатотоксический эффект.

    ГГТ – гамма-глутамилтранспептидаза

    ГГТ – гамма-глутамилтранспептидаза – обнаружена в печени, поджелудочной железе, почках.

    В других тканях – в небольших количествах. Изменение ее активности в сыворотке имеет большое диагностическое значение при заболеваниях печени и гепатобилиарного тракта. Этот фермент более чувствителен к нарушениям в клетках печени, чем АЛТ, АСТ, ЩФ и т.д.

    ЛДГ – общая лактатдегидрогеназа.

    ЛДГ – общая лактатдегидрогеназа – наибольшая активность обнаружена в почках, миокарде, скелетной мускулатуре и печени. В физиологических условиях повышенная активность ЛДГ наблюдается у беременных, у лиц после интенсивной физической нагрузки.

    Из патологических состояний повышение активности ЛДГ вызывают инфаркт миокарда, застойные явления в печени, инфаркт легкого, миопатии, карциномы печени или метастазы рака в печень, мегалобластная и гемолитическая анемия, острые и обострение хронических заболеваний почек.

    Роль эссенциальных микроэлементов в жизнедеятельности человека

    Минеральный состав внутриклеточной жидкости строго поддерживается на определенном уровне.

    Элементы вместе с водой являются строительным материалами, кофакторами и катализаторами биохимических реакций, стабилизаторами белков и ферментов, обеспечивая постоянство осмотического давления, кислотно-щелочного баланса, процессов всасывания, секреции, кроветворения, костеобразования, свертывания крови. Благодаря присутствию элементов осуществляется процесс мышечного сокращения, нервной проводимости и внутриклеточного дыхания. Химические элементы в организме находятся в виде различных соединений и солей, их влияние на организма обусловлено дозой элемента. Для каждого элемента существует свой физиологический рабочий диапазон концентраций, обеспечивающий нормальное протекание физиологических реакций в организме.

    Нарушенная экология, возросший темп жизни с неизбежным нарастанием стрессовых ситуаций, методы обработки продуктов питания, «убивающие» биологически активные вещества ведут к нарушению металло-лигандного гомеостаза и сдвигу равновесия в сторону увеличения или уменьшения концентрации элемента. Накопление элементов или их дефицит способствует активации альтернативных путей метаболизма, который в ряде случаев приводят к патологическим состояниям.

    Химические элементы классифицируются в зависимости от их роли в организме. 98% тела человека состоит из органических элементов: H, C, N, O. Вместе с неорганическими элементами Na, Mg, K, Ca, P, S, Cl они составляют основу клеток и тканей, выполняя структурообразующую функцию. К эссенциальным или жизненно необходимым микроэлементам относятся Mn, Fe, Co, Ni, Cu, Zn, Mo, Se, I, при их отсутствии нарушаются базовые реакции деления и размножение клеток. К условно-эссенциальным микроэлементам относятся Li, V, Cr, B, F, Si, As, их роль до конца не определена. Существуют также «токсические металлы», которые в минимальных концентрациях способны оказывать стимулирующее воздействие на организм, но в высоких концентрациях проявляют токсические эффекты.

    Микроэлементы составляют лишь 0,02% организма, но способны изменять протекание важнейших биологических реакций. Анализ волос или мочи позволяет выявить избыточное накопление микроэлементов или их дефицит. Содержание микроэлементов в волосах отражает микроэлементный статус организма в целом, поэтому пробы волос являются интегральным показателем минерального обмена. Волосы помогают диагностировать хронические заболевания, когда они себя еще ничем не проявляют.

    Железо (Fe)

    Железо является жизненно необходимым элементом для организма. Железо входит в состав гемсодержащих белков (гемоглобин и миоглобин) и участвует в переносе кислорода. Железо также входит в состав цитохромов (сложные белки, относящиеся к классу хромопротеидов), участвующих в процессах тканевого дыхания.

    Общее содержание железа в организме человека составляет 3-5 г. Из этого количества 57% находится в гемоглобине крови, 23% — в тканях и тканевых ферментах (ферритин и гемосидерин), а остальные 20% — депонированы в печени, селезенке, костном мозге, мышцах и представляют собой “физиологический резерв” железа. Железо существует в двух формах: окисленной (Fe3+) и воcстановленной (Fe2+). Восстановленная форма лучше усваивается организмом. Только 10 % поступившего железо всасывается в кишечнике.

    Физиологическая потребность в железе:

    • мужчины: 8–10 мг/сут;
    • женщины: 15–20 мг/сут;
    • беременных женщины: 30–40 мг/сут;
    • дети: 4–18 мг/сут.

    В больших количествах восстановленная форма железа (гемовое железо), содержится: в свиной печени, говяжьих почках, сердце и печени. Окисленная форма железа (негемовое железо) содержится в неживотных продуктах: непросеянной муке, сушеных персиках, орехах, бобах, спарже, овсяном толокне.

    Недостаток железа приводит к тяжелым расстройствам, наиболее важным из которых является железодефицитная анемия. Железодефицитная анемия может привести к сердечной недостаточности.

    Избыточное накопление железа приводит к отложению металла в органах (печень, поджелудочная железа, суставы, сердце). Явления отравления железом выражаются рвотой, диареей, падением артериального давления, параличом ЦНС и воспалением почек. При лечении железом могут развиться запоры, так как железо связывает сероводород, что ослабляет моторику кишечника. Избыток железа в организме может привести к дефициту меди, цинка, хрома и кальция, а также к избытку кобальта.

    Йод необходим на всех этапах жизнедеятельности. Период младенчества и раннего детства являются критическими в отношении дефицита йода. Йод входит в состав гормонов щитовидной железы тироксина (T4) и трийодтиронина (T3). Йод необходим для роста и дифференцировки клеток всех тканей организма человека, внутриклеточного дыхания, регуляции трансмембранного транспорта натрия и гормонов.

    Общее количество йода в организме составляет 25 мг, из них 15 мг аккумулирует щитовидная железа. Значительное количество йода содержится в печени, почках, коже, волосах, ногтях, яичниках и предстательной железе.

    Физиологическая потребность в йоде:

    • взрослые: 100–150 мкг/сут;
    • беременные: 175–200 мкг/сут;
    • дети: от 60 до 150 мкг/сут.

    Богатым источником йода являются водоросли, овощи, выращенные на почве обогащенной йодом, лук, морепродукты.

    При недостаточном поступлении йода у взрослых увеличиваются размеры щитовидной железы, замедляется основной обмен, наблюдается падение артериального давления. У детей недостаток йода сопровождается резкими изменениями всей структуры тела: ребенок отстает в умственном и физическом развитии.

    Избыток йода в организме наблюдается при гипертиреозе. Развивается Базедова болезнь, сопровождающаяся экзофтальмом, тахикардией, раздражительностью, мышечной слабостью, потливостью, исхуданием, склонностью к диарее. Повышение основного обмена ведет к гипертермии, дистрофическим изменениям кожи и ее придатков, раннему поседению, депигментации кожи на ограниченных участках (витилиго), атрофии мышц.

    Марганец (Mn)

    Важен для репродуктивных функций и нормальной работы центральной нервной системы. Марганец участвует в синтезе нейромедиаторов, улучшает мышечные рефлексы, обеспечивает развитие соединительной и костной ткани, увеличивает утилизацию жиров, усиливает эффекты инсулина.

    3–5 % поступившего марганца всасывается. Наиболее богаты марганцем трубчатые кости и печень, поджелудочная железа. Марганец содержится в клетках, богатых митохондриями.

    Физиологическая потребность в марганце:

    • взрослые: 2–5 мг/сут;
    • для детей в 2 раза выше.

    Особенно богаты марганцем чай, растительные соки, цельные злаковые, орехи, зеленые овощи с листьями, горох, свёкла.

    При недостатке марганца нарушаются процессы окостенения во всем скелете, трубчатые кости утолщаются и укорачиваются, суставы деформируются. Нарушается репродуктивная функция яичников и яичек.

    Избыток марганца усиливает дефицит магния и меди.

    Медь принимает участие в поддержание эластичности связок, сухожилий, кожи и стенок легочных альвеол, стенок капилляров, а также прочности костей. Медь входит в состав защитных оболочек нервных волокон, участвует в процессах пигментации, так как входит в состав меланина. Медь влияет на углеводный обмен, посредством усиления процессов окисления глюкозы и торможения распада гликогена мышц и печени. Медь обладает противовоспалительными действиями, помогает при борьбе с бактериальными агентами. Медь является кофактором ферментов антиоксидантной защиты и помогает нейтрализовать действие свободных радикалов.

    Общее содержание меди в организме человека составляет примерно 100–150 мг. Лучше всего организм усваивает двухвалентную медь. В тонком кишечнике всасывается до 95% меди, поступившей с пищей. Основное “депо” меди в организме — печень, поскольку синтезирует белок-переносчик меди церулоплазмин.

    Физиологическая потребность в меди:

    • взрослые: 1 мг/сут;
    • дети: от 0,5 до 1 мг/сут.

    Медь содержится в овощах, бобовых, морепродуктах, яблоках.

    При недостатке меди в организме наблюдаются: задержка роста, анемия, дерматозы, депигментация волос, частичное облысение, потеря аппетита, сильное исхудание, понижение уровня гемоглобина, атрофия сердечной мышцы. Избыток меди приводит к дефициту цинка и мoлибдена, а также марганца.

    Молибден (Мо)

    Способствует метаболизму углеводов и жиров, является важной частью фермента, отвечающего за утилизацию железа, в связи с чем помогает предупредить анемию. Принимает участие в обмене мочевой кислоты, включении фтора в состав эмали зубов, гемопоэзе.

    Биодоступность молибдена составляет 50%. Молибден не депонируется в организме, а распределяется между клетками крови.

    Физиологическая потребность в молибдене:

    • взрослые: 45–100 мкг/сут;
    • дети: от 0,5 до 1 мг/сут.

    Содержится в темно-зеленых листовых овощах, неочищенном зерне, бобовых. Проявления недостаточности изучены плохо. Повышенное содержание в организме встречается очень редко.

    Селен (Sе)

    Элемент антиоксидантной защиты, хорошо сочетается с витамином Е. Селен помогает поддерживать должную эластичность тканей. Селен усиливает иммунитет, поэтому активно используется в онкологической практике, в лечении гепатитов, панкреатитов, кардиомиопатий. Селен защищает организм от тяжёлых металлов.

    Всасывается в тонком кишечнике, депонируется в почках, печени, костном мозге.

    Физиологическая потребность в селене:

    • женщины: 50 мкг/сут;
    • беременные: 65 мкг/сут;
    • мужчины: 70 мкг/сут;
    • дети: 10-50 мкг/сут.

    В чистом виде встречается в природе редко, главным образом в виде примеси к сернистым металлам. Присутствует в чесноке, сале, отрубях, белых грибах, растительных маслах, морских водорослях.

    При дефиците селена в организме усиленно накапливаются мышьяк и кадмий, которые, в свою очередь, еще больше усугубляют его дефицит.

    Избыток селена приводит к гепато- и холецистопатиям, изменениям работы нервно-мышечного аппарата (боли в конечностях, судороги, чувство онемения). Избыток может привести к дефициту кальция.

    Цинк (Zn)

    Цинк входит в состав более 300 ферментов, чем объясняет его влияние на углеводный, жировой и белковый обмен веществ, на окислительно-восстановительные процессы, регуляцию активности генов. Цинк связан с правильным функционированием репродуктивной, неврологической, иммунной систем, ЖКТ и кожи. Присутствие микроэлемента важно для нормального сперматогенеза, органогенеза, работы нейромедиаторов и панкреатических ферментов, правильного развития тимуса, эпителизации ран в процессе заживления и ощущения вкуса.

    В организме содержится около 1,5–3 г цинка. Цинк всасывается в тонком кишечнике. Медь является антагонистом цинка, и конкурирует с цинком за всасывание в кишечнике. 99% цинка находится внутриклеточно, 1% — в плазме. Цинк присутствует во всех органах и тканях, но в большей степени цинк депонируют предстательная железа, семенники, мышцы, кожа, волосы.

    Физиологическая потребность в цинке составляет: 12 мг/сут для взрослых, 3–2 мг/сут для детей.

    Наиболее богаты цинком дрожжи, пшеничные, рисовые и ржаные отруби, зерна злаков и бобовых, какао, морепродукты, грибы, лук, картофель.

    При дефиците цинка наблюдается задержка роста, перевозбуждение нервной системы и быстрое утомление. Поражение кожи происходит с утолщением эпидермиса, отеком кожи, слизистых оболочек рта и пищевода, ослаблением и выпадением волос. Недостаточное поступление цинка приводит к бесплодию. Дефицит цинка может приводить к усиленному накоплению железа, меди, кадмия, свинца.

    При цинковом отравлении наступает фиброзное перерождение поджелудочной железы. Избыток цинка задерживает рост и нарушает минерализацию костей.

    Кобальт (Co)

    Входит в состав витамина В12, участвует в обмене гормонов щитовидной железы, подавляет обмен йода, регулирует гемопоэз, усиливает всасываемость железа.

    В организме 1,5 г кобальта. Биодоступность кобальта 20%. В организм кобальт депонируется в печени, костной ткани и мышцах.

    Физиологическая потребность в кобальте составляет: 10 мкг/сут для взрослых.

    Кобальт содержится в печени, молоке, овощах.

    Дефицит кобальта связан с В12-дефицитной анемией, вегетарианством или паразитарной инвазией. Избыток кобальта наблюдается при интоксикации кобальта (вредное производство, разрушение ортопедических имплантантов).

    Никель (Ni)

    Никель пролонгирует эффекты инсулина, участвует в окислении аскорбиновой кислоты, ускоряет образование дисульфидных групп.

    Никель всасывается в кишечнике, биодоступность от 1 до 10 %. Запасы никеля находятся в поджелудочной железе, легких, сердце.

    Физиологическая потребность в никеле составляет: 100–200 мкг/сут для взрослых.

    Богаты никелем чай, гречиха, морковь и салат.

    Дефицит никеля не описан. Избыток никеля наблюдается при его токсическом поступлении, злокачественных новообразованиях легких, ожогах, инсультах и инфарктах. Избыток может проявлять потерей пигментацией кожи.

  • Ссылка на основную публикацию