В чем особенность белков плазмы крови и их функции

Кровь – внутренняя среда организма

Кровь – внутренняя среда организма, образованная жидкой соединительной тканью.

Состоит из плазмы и клеток (лейкоцитов, эритроцитов и тромбоцитов). Циркулирует по системе сосудов под действием силы ритмически сокращающегося сердца и не сообщается непосредственно с другими тканями тела. В среднем, массовая доля крови к общей массе тела человека составляет 6,5-7 %.

Плазма крови – жидкая часть крови, которая содержит воду и взвешенные в ней вещества (белки и другие соединения). Основными белками плазмы являются альбумины, глобулины и фибриноген. Около 85 % плазмы составляет вода. Неорганические вещества составляют около 2-3 %; это катионы (Na+, K+, Mg2+, Ca2+) и анионы (HCO3-, Cl-, PO43-, SO42-). Органические вещества (около 9 %) в составе крови подразделяются на азотсодержащие (белки, аминокислоты, мочевина, креатинин, аммиак, продукты обмена пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов) и безазотистые (глюкоза, жирные кислоты, пируват, лактат, фосфолипиды, триацилглицеролы, холестерин). Также в плазме крови содержатся газы (кислород, углекислый газ) и биологически активные вещества (гормоны, витамины, ферменты, медиаторы).

Эритроциты (красные кровяные тельца) – самые многочисленные из форменных элементов. Зрелые эритроциты не содержат ядра и имеют форму двояковогнутых дисков. Циркулируют 120 дней и разрушаются в печени и селезёнке. В эритроцитах содержится железосодержащий белок – гемоглобин. Он обеспечивает главную функцию эритроцитов – транспорт газов, в первую очередь – кислорода. Именно гемоглобин придаёт крови красную окраску. В лёгких гемоглобин связывает кислород, превращаясь в оксигемоглобин, который имеет светло-красный цвет. В тканях оксигемоглобин высвобождает кислород, снова образуя гемоглобин, и кровь темнеет. Кроме кислорода, гемоглобин в форме карбогемоглобина переносит из тканей в лёгкие углекислый газ.

Тромбоциты (кровяные пластинки) представляют собой ограниченные клеточной мембраной фрагменты цитоплазмы гигантских клеток костного мозга (мегакариоцитов). Совместно с белками плазмы крови (например, фибриногеном) они обеспечивают свёртывание крови, вытекающей из повреждённого сосуда, приводя к остановке кровотечения и тем самым защищая организм от кровопотери.

Лейкоциты (белые клетки крови) являются частью иммунной системы организма. Они способны к выходу за пределы кровяного русла в ткани. Главная функция лейкоцитов — защита от чужеродных тел и соединений. Они участвуют в иммунных реакциях, выделяя при этом Т-клетки, распознающие вирусы и всевозможные вредные вещества; В-клетки, вырабатывающие антитела, макрофаги, которые уничтожают эти вещества. В норме лейкоцитов в крови намного меньше, чем других форменных элементов.

Кровь относится к быстро обновляющимся тканям. Физиологическая регенерация форменных элементов крови осуществляется за счёт разрушения старых клеток и образования новых органами кроветворения. Главным из них у человека и других млекопитающих является костный мозг. У человека красный, или кроветворный, костный мозг расположен в основном в тазовых костях и в длинных трубчатых костях.

Функции крови в организме

Кровь непрерывно циркулирует в замкнутой системе кровеносных сосудов и выполняет в организме различные функции, такие как:

  • Транспортная — передвижение крови; в ней выделяют ряд подфункций:
    • Дыхательная — перенос кислорода от лёгких к тканям и углекислого газа от тканей к лёгким;
    • Питательная — доставляет питательные вещества к клеткам тканей;
    • Экскреторная (выделительная) — транспорт ненужных продуктов обмена веществ к легким и почкам для их экскреции (выведения) из организма;
    • Терморегулирующая — регулирует температуру тела.
    • Регуляторная — связывает между собой различные органы и системы, перенося сигнальные вещества (гормоны), которые в них образуются.
  • Защитная — обеспечение клеточной и гуморальной защиты от чужеродных агентов;
  • Гомеостатическая — поддержание гомеостаза (постоянства внутренней среды организма) — кислотно-основного равновесия, водно-электролитного баланса и т. д.
  • Механическая — придание тургорного напряжения органам за счет прилива к ним крови.

По общности некоторых антигенных свойств эритроцитов все люди подразделяются по принадлежности к определённой группе крови. У каждого человека группа крови индивидуальная. Принадлежность к определённой группе крови является врождённой и не изменяется на протяжении всей жизни. Наибольшее значение имеет разделение крови на четыре группы по системе «AB0» и на две группы по системе «резус фактор».

Соблюдение совместимости крови именно по этим группам имеет особое значение для безопасного переливания крови. Существуют и другие, менее значимые группы крови. Можно определить вероятность появления у ребёнка той или иной группы крови, зная группу крови его родителей.

Белки плазмы крови — характеристики, расшифровка результатов

” data-image-caption=”” data-medium-file=”https://i0.wp.com/medcentr-diana-spb.ru/wp-content/uploads/2021/12/Белки-плазмы-крови.jpg?fit=450%2C300&ssl=1″ data-large-file=”https://i0.wp.com/medcentr-diana-spb.ru/wp-content/uploads/2021/12/Белки-плазмы-крови.jpg?fit=825%2C550&ssl=1″ />

Плазма крови – это динамическая система, находящаяся в равновесии с окружающими тканями. Она участвует в питании, защите тканей, поддерживает pH и осмотического баланса, участвует в регуляции функции и активности клеток. Эти функции позволяют плазме выполнять содержащиеся в ней белки.

Общее содержание белков плазмы составляет примерно 7%. Плазма человека содержит несколько сотен различных белков. Около 100 из них в настоящее время выделены, структурно и функционально описаны.

Функциональная классификация белков плазмы

Белки плазмы функционально и структурно неоднородны и имеют очень широкий диапазон концентраций в плазме. С клинической и биохимической точки зрения полезно классифицировать белки плазмы в соответствии с их функцией.

1. Транспортные белки

2. Белки острой фазы

3. Белки против острой фазы

4. Факторы комплемента и свертывания крови

6. Антиферменты – ингибиторы протеиназ

9. Белки, функция которых полностью не изучена

Альфа-1 кислотный гликопротеин

В дополнение к этим функциям все белки плазмы, но в основном альбумин, действуют как буферная система и поддерживают онкотическое давление.

Концентрация белка в плазме – динамический параметр. Она зависит от:

  • их биосинтеза;
  • распределения между внутрисосудистыми и внесосудистыми компартментами раствора;
  • выведения – деградация, катаболизм, потеря.

Общий белок

Общий белок – это сумма всех различных белков в сыворотке или плазме. Плазма содержит на 0,2-0,4% больше белка, чем сыворотка за счет фибриногена.

Гипопротеинемия и гиперпротеинемия – это неспецифические индикаторы. Они в основном используются для оценки состояния пациента. Относительная гиперпротеинемия -– не самое частое состояние. На количество общего белка влияет скорость синтеза белка, скорость разложения белка и количество плазмы.

Повышенные значения:

  • обезвоживание;
  • гипергаммаглобулинемия – хронические инфекции;
  • парапротеинемия – миелома, макроглобулинемия Вальденстрема;
  • повышенный синтез белка острой фазы.

Сниженные значения:

  • потеря белка – гастроэнтеропатия, нефротический синдром, ожоги;
  • снижение потребления или синтеза белка – дефицит белка, нарушение расщепления и всасывания белка, хронические заболевания печени, гуморальный иммунодефицит;
  • повышенный метаболизм и утилизация белков – эндокринологические заболевания, такие как тиреотоксикоз; опухоли;
  • повышенная проницаемость капилляров – генерализованная инфекция.

Альбумин

Альбумин составляет более половины всего белка. Это один из самых легких белков плазмы по молекулярной массе. Альбумин – глобулярный белок. Он играет ключевую роль в поддержании онкотического давления. Снижение концентрации альбумина

Основные функции альбумина:

  1. Поддержание коллоидно-осмотического давления – 80% общего коллоидно-осмотического давления обусловлено альбумином.
  2. Транспортный белок – транспортирует билирубин, жирные кислоты, ионы кальция, медь, тироксин, альдостерон, а также другие липофильные соединения и молекулы. Альбумин переносит лекарства: клофибрат, фенилбутазон и др. А препараты, связанные с альбумином, неактивны. У пациентов с гипоальбуминемией даже умеренные дозы препарата могут вызывать токсические эффекты.
  3. Резервный белок – действует как депо, как источник аминокислот.

Повышенные значения:

Причины сниженного значения:

  • Снижение поглощения и синтеза альбумина:
  • недоедание;
  • нарушения распада и всасывания альбумина;
  • нарушения использования аминокислот для синтеза альбумина – цирроз, гепатоцеребральная дистрофия, гепатит, амилоидоз печени;
  • врожденная гипоальбуминемия.
  • Повышенная экскреция и деградация альбумина:
  • потеря альбумина через кожу – термические ожоги, экссудативная дермопатия;
  • потеря альбумина через почки – нефротический синдром;
  • потеря альбумина через желудочно-кишечный тракт – энтеропатия – значение альбумина может быть менее 20 г / л;
  • повышенный катаболизм альбумина – эндокринологические патологии: тиреотоксикоз, синдром Иценко-Кушинга; острые и хронические инфекции, травмы, опухоли;
  • повышенное распределение альбумина – гипергидратация, повышенная проницаемость капилляров – генерализованная инфекция.

Белковые фракции

Фракционирование белков – это ориентировочный количественный метод оценки количества определенных белков. В основном идентифицируются и интерпретируются 5 белковых фракций:

  • альбумин;
  • альфа-1-глобулины;
  • альфа-2-глобулины;
  • бета-глобулины, также можно выделить фракции бета-1-глобулинов и бета-2-глобулинов;
  • гамма-глобулины.

Клиническая интерпретация этих фракций определяется содержащимися в них белками.

Фракция альбумина:

  • преальбумин;
  • альбумин.

Фракция альфа-1 глобулина:

  • альфа-1-антитрипсин;
  • альфа-1 кислотный гликопротеин – орозомукоид;
  • альфа-1 липопротеин – аполипопротеин А;
  • химотрипсин альфа 1;
  • альфа-фетопротеин.

Фракция альфа-2 глобулина:

  • альфа-2-макроглобулин;
  • гаптоглобулин;
  • церулоплазмин;
  • бета-липопротеин (аполипопротеин B также может находиться в бета-зоне на некоторых электрофореграммах);
  • гемопексин;
  • антитромбин III;
  • Ингибитор с1-эстеразы.

Фракция бета-глобулина:

  • трансферрин (зона бета-1 глобулинов);
  • комплемент C4 (зона бета-1 глобулина);
  • комплемент C3 (зона бета 2 глобулинов);
  • бета-2-микроглобулин (зона бета-2-глобулинов).

Фракция гамма-глобулина:

  • иммуноглобулин А;
  • иммуноглобулин М;
  • иммуноглобулин G;
  • фибриноген (в образцах плазмы);
  • иммуноглобулин Е;
  • иммуноглобулин D;
  • легкие цепи иммуноглобулина;
  • С-реактивный белок;
  • лизоцим (мурамидаза).

Фракция альфа-1-глобулина

Фракция альфа-1-глобулина состоит преимущественно из альфа-1-антитрипсина. Обычно оставшиеся глобулины составляют только 10% фракции альфа-1 глобулинов.

Повышенные значения:

  • острые, подострые, хронические воспалительные процессы, связанные с усилением синтеза белка в острой фазе;
  • некоторые злокачественные новообразования – альфа-фетопротеин может увеличиваться почти в 100 раз и давать отдельное увеличение между фракциями альбумина и альфа-1-глобулина.

Сниженные значения:

  • дефицит антитрипсина альфа-1;
  • липопротеинемия гипоальфа 1 – редко.

Фракция альфа-2-глобулина

Фракция альфа-2-глобулина состоит в основном из гаптоглобулина, альфа-2-макроглобулина и церулоплазмина.

Повышенные значения:

  • подострые, хронические воспалительные процессы;
  • злокачественные новообразования;
  • нефротический синдром.

Сниженные значения:

гемолитическая анемия, связанная со снижением гаптоглобулина.

Фракция бета-глобулина

Фракция бета-глобулина состоит из трансферрина и может содержать бета-липопротеины, компоненты комплемента C3, C4.

Повышенные значения:

  • гиперлипопротеинемия – аномально повышенный уровень липидов или липопротеинов в крови;
  • моноклональные гаммапатии – сборное наименование целого класса заболеваний, при них происходит патологическая секреция аномальных, измененных по химическому строению, молекулярной массе или иммунологическим свойствам иммуноглобулинов;
  • железодефицитная анемия, связанная с повышенным уровнем трансферрина;

Сниженные значения:

гиполипопротеемия – пониженный уровень липидов или липопротеинов в крови.

Фракция гамма-глобулина

Фракция гамма-глобулина состоит в основном из иммуноглобулинов, в основном иммуноглобулина G.

Повышенные значения:

  • хронические инфекции;
  • аутоиммунные патологии;
  • хроническая болезнь печени;
  • моноклональные гаммапатии.

Сниженные значения:

синдром иммунодефицита – в основном связанный с иммуноглобулином G.

Наиболее распространенные патологические виды электрофореза.

Электрофорез белков имеет диагностическое значение. В остальных случаях электрофорез носит исключительно информационный характер.

Шесть наиболее распространенных типов аномального электрофореза

  1. Нефротический синдром.

Повышенные значения:

  • альфа-2-глобулины (альфа-2-макроглобулин);
  • бета-глобулины.

Уменьшенные значения:

  • альбумин;
  • альфа-1-глобулины;
  • гамма-глобулины.
  1. Цирроз.

Повышенные значения:

  • гамма-глобулины – диффузная гамма-глобулинемия, слияние фракций бета-глобулинов и гамма-глобулинов;
  • бета-глобулины.

Уменьшенные значения:

  1. Дефицит альфа-1-антитрипсина
  2. Гипогаммарная глобулинемия
  3. Диффузная гипергаммарная глобулинемия
  4. Парапротеинемия.

Парапротеины

Термин «парапротеин» (синонимы: M-градиент, гамма-глобулин моноклональный, M-компонент) относится к гомогенному иммуноглобулину. Он обнаружен в высоких количествах в крови и других биологических жидкостях. Обнаружение парапротеина в крови свидетельствует о серьезном изменении нормальной выработки иммуноглобулинов.

Парапротеины в основном характерны для миеломы и макроглобулинемии Вальденстрема, но также обнаруживаются у пациентов с другими лимфопролиферативными заболеваниями: хронический лимфолейкоз, лимфома и т. д.

Характерная особенность этой иммунопатологии – по мере увеличения количества парапротеина количество нормальных иммуноглобулинов уменьшается. Следовательно, заболевание сопровождается различными бактериальными инфекциями.

В зависимости от иммунологического класса IgG или IgA различают миелому G и миелому A. Миелома D и E очень редки, с парапротеинами IgD и IgE соответственно. Парапротеин IgM характерен для макроглобулинемии Вальденстрема, но также наблюдается у пациентов с другими злокачественными лимфомами.

Обнаружение и идентификация парапротеина в крови или моче важны для диагностических целей, так как это помогает выбрать подходящие методы лечения и частично прогнозировать клиническое течение заболевания.

Парапротеин, обнаруживаемый в моче, обычно называют устаревшим термином «белок Бен-Джонса» или широко используемыми в настоящее время терминами «уропаропротеин», «микромолекулярный парапротеин».

Электрофорез иммунофиксации идентифицирует моноклональный белок – класс иммуноглобулинов, тип легкой цепи– в сыворотке крови и моче человека. Электрофорез иммунной фиксации также используется для подтверждения градиента М, определенного электрофорезом белков.

Легкие цепи иммуноглобулина: κ – каппа, λ – лямбда

Иммуноглобулины синтезируются плазматическими клетками. Каждый иммуноглобулин основан на фрагменте, состоящем из двух идентичных тяжелых полипептидных цепей и двух идентичных легких полипептидных цепей, связанных дисульфидными связями.

Класс и подкласс иммуноглобулинов определяются их тяжелыми цепями. Есть два типа легких цепей иммуноглобулина: κ и λ. Оба варианта легкой цепи присутствуют в каждом классе иммуноглобулинов. Не было обнаружено функциональных различий между иммуноглобулинами с легкими цепями κ или λ. У человека соотношение κ варианты иммуноглобулина к варианту λ составляет 2: 1.

Около 10% легких цепей не связаны с тяжелыми цепями, они свободны. Свободные легкие цепи иммуноглобулина часто встречаются в виде димеров и полимеров. Поскольку антитела к свободным легким цепям часто не реагируют со своими димерными и полимерными формами.

Повышенные значения:

  • миелома;
  • бессимптомная моноклональная гаммапатия IgA;
  • хронические заболевания печени – портальная гипертензия, гепатит;
  • хронические инфекции – туберкулез, грибковые заболевания;
  • аутоиммунные заболевания – красная волчанка, ревматоидный артрит;
  • муковисцидоз, врожденная нейтропения, IgA-нефропатия.

Сниженные значения:

  • повышенный метаболизм;
  • иммуносупрессивная терапия.

Спасающая жизни: плазма крови

Плазма крови является универсальным лекарственным средством, обладающим выраженными дезинтоксикационными и гемостатическими свойствами. Она выполняет различные функции (питательная, транспортная, буферная и другие)

Плазма крови: «Живая вода»

Плазма крови — жидкое межклеточное вещество (рН 7,34–7,36), в котором во взвешенном состоянии находятся форменные элементы крови. Ее процентное содержание в крови составляет 52–61%.

Согласно существующей гипо-тезе, состав плазмы крови напоминает состав воды доисторических морей, в которых зародилась жизнь. Около 93% плазмы — вода, остальное — белки, липиды, угле-воды, минеральные вещества, гормоны, витамины и др. Основные белки — альбумины, глобулины и фибриноген. Их физиологическая роль поистине многогранна: они поддерживают коллоидно-осмотическое (онкоти-ческое) давление, постоянный объем и рН крови, принимают активное участие в свертывании крови, определяют ее вязкость, играют важную роль в иммунных процессах и служат резервом аминокислот.

Переливание плазмы с гепарином в сочетании с антибиотиками эффективно снижает риск летальных исходов при сепсисе (при условии, что у пациента нет сопутствующих тяжелых заболеваний)

С точки зрения фармакологии, транспортная функция белков плазмы крови имеет особое значение: соединяясь с рядом веществ (холестерин, билирубин и др.), а также с лекарственными средствами (пенициллин, салицилаты и др.), они переносят их к тканям.

Переливая плазму

Массовое исследование вопросов применения плазмы при лечении раненых и больных было проведено во время Великой Отечественной войны. Плазма и сыворотка оказались хорошей заместительной средой, которая не только восстанавливает объем циркулирующей крови (ОЦК), но и удерживает его уровень.

Гибель человека в результате кровопотери до недавнего времени связывали исключительно со снижением обеспе-чения органов тканей кислородом (гипоксией). Терапия кровопотери заключалась в остановке кровотечения и переливании донорской крови или эритроцитной массы «капля за каплю». Однако переливание крови зачастую, напротив, приводило к рецидиву кровотечения.

Английские ученые считают, что периодический анализ циркулирующей в крови опухолевой ДНК создает новую парадигму в изучении эволюции рака. Расшифровав ее последовательность, можно понять, как именно опухоль вырабатывает лекарственную устойчивость и, соответственно, более эффективно ей противостоять

Исследования последних лет показали, что донорские эритроциты должны лишь компенсировать недостаточное снабжение тканей кислородом. Острая массивная кровопотеря ведет не только к снижению кислородообеспечения, но и к глубоким нарушениям системы свертывания крови.

Чтобы восстановить кровообращение и разорвать порочный смертельный круг, поднять давление и дать кислород тканям, нужно сделать кровь более жидкой и пополнить ее факторами свертывания. Добиться этого можно, переливая плазму в больших количествах (1–2 литра).

Плазма крови: сегодня и завтра

Плазма устраняет белковый дефицит и повышает онкотическое давление крови, способствуя усилению диуреза и устранению отеков; служит прекрасным дополнением к комплексной терапии инфекционно-токсического шока, печеночной комы, геморраги-ческих синдромов и др.

Продукты переработки плазмы донорской крови — высокотехнологичные современные лечебные препараты, своевременное применение которых спасает жизнь и здоровье многих людей.

Плазма донорской крови — сложная смесь белков (около 500), лечебные свойства многих из которых установлены. Однако срок хранения препаратов крови ограничен, а их производство требует длительного времени. Потребность же в этих препаратах очень высока.

В настоящее время стало возможным получение и применение отдельных белков плазмы, обладающих специфическим дей-ствием, — альбумина, фибриногена, фибрино-лизина (плаз-мина) и др. Активно разрабатываются методы удаления из плазмы (инактивации) вирусов гепатитов, ВИЧ и пр. С помощью генно-инженерных методов ученые трудятся над получением искус-ственно синтезированных белков плазмы крови, что в конечном итоге позволит свести на нет потребность в донорах.

Белковые фракции

Общий белок сыворотки состоит из смеси белков с разной структурой и функциями. Разделение на фракции основано на разной подвижности белков в разделяющей среде под действием электрического поля Методом электрофореза выделяют следующие фракции:
альбумины и -альфа1-, альфа2-, бета- и гамма — глобулины.

ГЛОБУЛИНЫ
В отличие от альбуминов глобулины не растворимы в воде, а растворимы в слабых солевых растворах.

a1-ГЛОБУЛИНЫ
В эту фракцию входят разнообразные белки. a1-глобулины имеют высокую гидрофильность и низкую молекулярную массу. Поэтому при патологии почек легко теряются с мочой. Однако их потеря не оказывает существенного влияния на онкотическое давление крови, потому что их содержание в плазме крови невелико.

Функции a1-глобулинов:

  1. Транспортная. Транспортируют липиды, при этом образуют с ними комплексы — липопротеины. Среди белков этой фракции есть специальный белок, предназначенный для транспорта гормона щитовидной железы тироксина — тироксин-связывающий белок.
  2. Участие в функционировании системы свертывания крови и системы комплемента — в составе этой фракции находятся также некоторые факторы свертывания крови и компоненты системы комплемента.
  3. Регуляторная функция. Некоторые белки фракции a1-глобулинов яляются эндогенными ингибиторами протеолитических ферментов. Наиболее высока в плазме концентрация a1-антитрипсина. Содержание его в плазме от 2 до 4 г/л (очень высокое), молекулярная масса — 58-59 кДа. Главная его функция — угнетение эластазы — фермента, гидролизующего эластин (один из основных белков соединительной ткани). a1-антитрипсин также является ингибитором протеаз: тромбина, плазмина, трипсина, химотрипсина и некоторых ферментов системы свертывания крови. Количество этого белка увеличивается при воспалительных заболеваниях, при процессах клеточного распада, уменьшается при тяжелых заболеваниях печени. Это уменьшение — результат нарушения синтеза a1-антитрипсина, и связано оно с избыточным расщеплением эластина. Существует врожденная недостаточность a1-антитрипсина. Считают, что недостаток этого белка способствует переходу острых заболеваний в хронические.

a2-ГЛОБУЛИНЫ.
Высокомолекулярные белки. Эта фракция содержит регуляторные белки, факторы свертывания крови, компоненты системы компемента, транспортные белки. Сюда относится и церулоплазмин. Этот белок имеет 8 участков связывания меди. Он является переносчиком меди, а также обеспечивает постоянство содержания меди в различных тканях, особенно в печени. Гаптоглобины. Содержание этих белков составляет приблизительно 1/4 часть от всех a2-глобулинов. Гаптоглобин образует специфические комплексы с гемоглобином, освобождающимся из эритроцитов при внутрисосудистом гемолизе. Вследствие высокой молекулярной массы этих комплексов они не могут выводиться почками. Это предотвращает потерю железа организмом.

Комплексы гемоглобина с гаптоглобином разрушаются клетками ретикуло-эндотелиальной системы (клетки системы мононуклеарных фагоцитов), после чего глобин расщепляется до аминокислот, гем разрушается до билирубина и экскретируется желчью, а железо остается в организме, и может быть реутилизировано. К этой же фракции относится и a2-макроглобулин. Молекулярная масса этого белка 720 кДа, концентрация в плазме крови 1.5–3 г/л. Он является эндогенным ингибитором протеиназ всех классов, а также связывает гормон инсулин. Время полужизни a2-макроглобулина очень малое — 5 минут. Это универсальный “чистильщик” крови, комплексы “a2-макроглобулин-фермент” способны сорбировать на себе иммунные пептиды, например, интерлейкины, факторы роста, фактор некроза опухолей, и выводить их из кровотока.

С1-ингибитор — гликопротеид, является основным регуляторным звеном в классическом пути активации комплемента (КПК), способен угнетать плазмин, калликреин. При недостатке С1-ингибитора развивается ангионевротический отек.

b-ГЛОБУЛИНЫ
К этой фракции относятся некоторые белки системы свертывания крови и подавляющее большинство компонентов системы активации комплемента (от С2 до С7).

Основу фракции b-глобулинов составляют Липопротеины Низкой Плотности (ЛПНП), трансферин (белок-переносчик железа), гемопексин (связывает гем, что предотвращает его выведение почками и потерю), компоненты комплемента (участвующие в реакциях иммунитета), и часть иммуноглобулинов.

g-ГЛОБУЛИНЫ
В этой фракции содержатся в основном АНТИТЕЛА. Функция антител — защита организма от чужеродных агентов (бактерии, вирусы, чужеродные белки), которые называются АНТИГЕНАМИ.

Иммуноглобулины, (в порядке количественного убывания — IgG, IgA, IgM, IgE), функционально представляющих собой антитела, обеспечивающие гуморальную иммунную защиту организма от инфекций и чужеродных веществ.

Только IgG и IgM способны активировать систему комплемента. С-реактивный белок также способен связывать и активировать С1-компонент комплемента, но эта активация непродуктивна и приводит к накоплению анафилотоксинов. Накопившиеся анафилотоксины вызывают аллергические реакции.

К группе гамма-глобулинов относится также криоглобулины. Это белки, которые способны выпадать в осадок при охлаждении сыворотки. У здоровых людей их в сыворотке нет. Они появляются у больных с ревматическим артритом, миеломной болезнью.

Повышение уровня: Альбумин: .Дегидратация; Шок;

Фракция альфа1- глобулина: Беременность (3 триместр); Патология паренхимы печени; Острые и хронические воспалительные процессы (инфекции и ревматические заболевания); Опухоли; Травма и хирургические вмешательства; Прием андрогенов.

Фракция альфа 2-глобулина: Беременность; Нефротический синдром, Гепатит, Цирроз печени, Прием эстрогенов и оральных контрацептивов, Злокачественные опухоли, Некроз тканей, Хронический воспалительный процесс.

Фракция бета-глобулина: Беременность; Первичные и вторичные гиперлипопротеинемии; Моноклональные гаммапатии; Прием эстрогенов, Железодефицитная анемия (повышение трансферрина); Механическая желтуха.

Фракция гамма-глобулина: Хроническая патология печени (хронический активный гепатит, цирроз); .Хронические инфекции, саркоидоз, паразитарные инвазии; Аутоиммунные заболевания (ревматоидный артрит, системная красная волчанка); Лимфопролиферативные заболевания (миелома, лимфома, макроглобулинемия Вальденстрема).

Понижение уровня: Альбумин: Нарушения питания; Синдром мальабсорбции; Болезни печени и почек; Опухоли; Коллагенозы; Ожоги; Гипергидратация; Кровотечения; Анальбуминемия; Беременность.

Фракция альфа1-глобулина: Наследственный дефицит альфа1-антитрипсина; Болезнь Tangier.

Фракция альфа2-глобулина: панкреатит, ожоги, травмы; Снижение гаптоглобина (гемолиз различной этиологии, панкреатит, саркоидоз); Фракция бета-глобулина: Гипо-b-липопротеинемии; Дефицит IgA; Фракция гамма-глобулина: Иммунодефицитные состояния; Прием глюкокортикоидов; Беременность.

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ БЕЛКИ КРОВИ – АЛЬБУМИН И ЕГО СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНОЕ СОСТОЯНИЕ

Практически все патологические процессы, в том числе и радиационные поражения организма, сопровождаются образованием и выделением в кровь продуктов обмена, формируя синдром эндогенной интоксикации различного генеза и сложного многокомпонентного биохимического спектра. Основными системами связывания и транспорта веществ различной химической природы в организме являются иммунные антитела, буферные системы, форменные элементы крови, плазменные белки. Доминирующее место среди них занимает сывороточный альбумин.

Альбумин – самый обильный белок в человеческой плазме, составляющий около 60% всех белков плазмы. Альбумин также присутствует во внеклеточном пространстве, где его общее количество превышает содержание во внутрисосудистом пространстве на 30%. Альбумин имеет молекулярную массу 66,3 kDa и состоит из единственной цепи пептида из 585 аминокислот. Это – высокозаряженный белок без гликозилированных остатков, но с 17 бисульфидными мостиками и одним свободным цистеином [1].

Кровяной и тканевой пулы альбумина обмениваются, и, следовательно, состояние альбумина крови отражает течение метаболических процессов всего организма и является информативной системой, отражающей молекулярные изменения [2].

Альбумин играет важную роль буфера, поддерживающего рН на физиологическом уровне, нормальную вязкость и онкотическое давление плазмы. Альбумин является важным показателем белкового резерва организма, а также выполняет транспортную функцию. Несмотря на его высокую растворимость, это – важный переносчик многих гидрофобных (нераствоимых в воде) молекул типа свободных жирных кислот, билирубина, тироксина, гемина и ксенобиотиков (например, фенитоина, вальпроевой кислоты).

Альбумин также критически важен для метаболизма кальция, поскольку до 45% общего кальция сыворотки связаны с альбумином. Известны случаи анальбуминемии, при которых, как сообщают, были обнаружены серьезные расстройства метаболизма костей.

Альбумин вносит основной вклад в поддержание объема циркулирующей крови (ОЦК). Поддержание постоянства ОЦК зависит от удержания в сосудистом русле воды. При этом артериальное давление способствует перемещению жидкости во внесосудистое (межклеточное) пространство. В отсутствие эффективного противодействия этому процессу произошла бы быстрая потеря воды из сосудистого русла. В отличие от клеточных мембран, стенки капилляров проницаемы для небольших молекул, поэтому натрий почти не оказывает осмотического эффекта в кровеносных капиллярах. Наименьшей из молекул, концентрация которых значительна в кровотоке, но вне кровеносных сосудов низкая, выступает молекула альбумина. В норме стенка капилляров малопроницаема для него, поэтому концентрация альбумина в крови выступает наиболее важным фактором, противостоящим общему артериальному (гидростатическому) давлению.

Альбумин присутствует в плазме в больших количествах и вносит самый значительный вклад в поддержание ее онкотического давления. Как известно, онкотическое давление препятствует вытеканию жидкости из капилляров в окружающее интерстициальное (межклеточное) пространство под действием давления внутри сосудов. На 65–80% онкотическое давление плазмы обусловлено альбумином.

При патологии динамическое равновесие и обмен жидкости между внутри- и внесосудистыми пространствами нарушается. При уменьшении содержания альбумина в крови (острая кровопотеря, высокий уровень катаболизма, печеночная недостаточность, потери белка с мочой и др.) онкотическое давление плазмы снижается, жидкость усиленно покидает сосудистое русло, в связи с чем происходит сгущение крови, замедление кровотока, а в межклеточном пространстве образуется избыток жидкости и развивается отек. Отек является клинический симптом накопления жидкости в интерстициальном пространстве.

Альбумин синтезируется в печени из аминокислот со скоростью примерно 12–15 г/сут, полупериод его жизни в кровотоке 18–20 дней. Выработка альбумина стимулируется тироксином и анаболическими стероидами, тогда как подавляется повышением коллоидального осмотического давления, дефицитом аминокислот и увеличением уровня интерлейкина-6 (при реакции острой фазы воспаления).

Референтные переделы альбумина в сыворотке крови: 35–50 г/л.

Альбумин выполняет свои функции благодаря уникальной пространственной структуре, которая определяется последовательностью аминокислот в полипептидной цепи. Полипептидная цепь принимает адекватную характеру воздействия пространственную структуру в процессе самосборки. Белок из развернутой цепи, минуя множество промежуточных структур (конформеров), приобретает наиболее стабильную упаковку, нативную структуру. Известно, что альбумин образует формы, отличающиеся по свойствам от нативного белка, т.е. имеет большое количество изомеров. Если, каждый аминокислотный остаток имеет около 10 возможных конформаций, то цепь из 100 остатков может иметь порядка 10 100 различных структур [3].

Исследованиями последних 10–15 лет показано, что многие нейродегенеративные болезни связаны с накоплением «неправильно» свернутых белков. Ранее постулировалось, что только некоторые специфические белки могут под действием неблагоприятных факторов принимать β-складчатую конформацию, а впоследствии агрегировать с образованием β-амилоидных структур. Позднее оказалось, что практически все белки в определенных условиях могут образовывать β-складчатую структуру. В этой связи было сделано предположение, что не только нейродегенеративные, но и многие другие болезни могут быть связаны с неправильной упаковкой молекул различных белков. Также не исключаятся вероятность, что каждый из белков может иметь две или несколько относительно стабильных «замороженных» структур, которые лишь с малой вероятностью переходят друг в друга. Если это предположение, верно, то вполне возможно, что, находясь в одной структуре, данный белок будет участвовать в одних реакциях или выполнять одну функцию, а, перейдя в другое структурное состояние, белок станет выполнять совершенно иные функции [4].

Установлено наличие модификации альбумина при гестозе беременных, что сопровождающееся нарушением его транспортной и детоксикационной функций. Причем нарушения в транспортной системе альбумина отмечаются ранее, чем диагностируемое действие токсинов на клетки и органы. При этом наблюдается корреляция степени изменения характеристик альбумина со степенью тяжести гестоза [5].

У пациентов с онкопатологией обнаружено изменение конформации сывороточного альбумина, а также значительное снижение его функциональных свойств, нарушение связывающей способности СА как в первом, так и во втором центрах связывания [6]. Было установлено, что степень модификации альбумина коррелирует с клиническим состоянием пациента и отражает эффект терапии.

Исходя из выше сказанного, вопрос структурно-функциональных (конформационных) изменений альбумина особенно важен при рассмотрении механизмов развития заболеваний, связанных с действием ионизирующего излучения, особенно в районах, пострадавших от аварии на Чернобыльской АЭС.

Литература:

  1. Ярец Ю.И. Специфические белки: практическое пособие для врачей: в 2 частях. – Часть I. Лабораторные тесты исследования специфических белков / Ю.И. Ярец. – Гомель, 2015. – 64 с.
  2. Альбумин сыворотки крови в клинической медицине / под ред. Ю.А.Грызунова, Д. Е. Добрецова. − М. : ИРИУС, 1994. − 226 с.
  3. Финкельштейн, А.В.Физика белка. / А.В.Финкельштейн, О. Б. Птицын. − М. : КДУ, 2005. − 456 с.
  4. Гусев Н. Б. Нейродегенеративные болезни и проблема правильного сворачивания белка / Н. Б. Гусев // Соросовский образовательный журнал. − 2004. − Т. 8, № 2. − С. 15-23.
  5. В.Н. Сидоренко, В.А. Муравский, Е.В. Шиманович, Л.И. Зенько. Нарушение транспортной функции сывороточного альбумина при гестозе беременных. Медицинский журнал, БГМУ, Беларусь, 2013, № 1 (2012) с. 149-150.
  6. Liu et al. Changes in the electron paramagnetic resonance spectra of albumin-associated spin-labeled stearic acid as a diagnostic parameter of colorectal cancer. World Journal of Surgical Oncology.– 2013. – 11, N 1. – P. 223-228.

Лекция №4 Белки плазмы крови

Физиологическая роль БПК. Классификация. Физико-химические свойства глобулинов. Основные белки глобулиновой фракции.

Диспротеинемии, причины их возникновения.

Электрофореграмма. Методика проведения электрофореза белков плазмы крови. Клинико-диагностическое значение исследования протеинограмм крови.

Кровь – жидкая внутренняя среда организма. Общий объем крови взрослого человека 5-6 литров. Кровь состоит из жидкой части – плазмы (55%) и форменных элементов (эритроциты, лейкоциты, тромбоциты).

Транспортную (транспорт химических веществ);

Дыхательную (гемоглобин эритроцитов);

Трофическую (всасывание переваренных веществ);

Выделительная (вывод конечных продуктов обмена);

Регулирует обмен веществ (доставка сигнальных молекул к органам мишеням);

Защитная (иммунное реагирование);

Поддерживает кислотно-щелочной и водный баланс организма (рН 7,36- 7,4);

Терморегуляторная функция (постоянство температуры);

Плазма крови – это водная транспортная фаза для питательных веществ и продуктов метаболизма.

Растворимые вещества (органические и неорганические) плазмы 10%;

Неорганические соли – 0,9%

Небелковые органические соединения – около 2%

Общее количество белков в плазме крови составляет 7—8%. Общее количество белков в плазме составляет 60-85 г/л. С возрастом количество белков в плазме крови человека уменьшается до 65-67 г/л. В сыворотке крови 0,18-0,37 г/л.

Белки плазмы могут быть подразделены на две фракции, отличающиеся по своим физико-химическим свойствам:

сывороточные альбумины

сывороточные глобулины

Методом электрофореза белки плазмы крови можно разделить на 5 фракций:

β- глобулины 8-12%

Методом иммуноэлектрофореза можно разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций.

Содержание белка снижается при заболеваниях печени, сопровождающихся нарушением её белоксинтезирующих функций (циррозы, хронические гепатиты). Падает содержание и при повышении проницаемости сосудов клубочка нефрона (нефротический синдром).

Физиологическая роль БПК – общее содержание белков плазмы определяет коллоидно-осмотическое, или онкотическое, давление плазмы. Обладая свойством кислоты и основания, белки плазмы способны выявлять буферные свойства при поступлении в кровь кислот и оснований. Белки плазмы крови принимают непосредственное участие в белковом обмене всего организма. Белки плазмы интенсивно образуются и, очевидно, столь же быстро потребляются. Наряду с некоторыми другими факторами, белки плазмы крови играют существенную защитную роль при внедрении в организм инфекционного начала. Невосприимчивость организма к инфекционным заболеваниям (иммунитет), в особенности приобретаемая в результате перенесенной болезни или проведенных прививок, в ряде случаев зависит от образования особых защитных или иммунных тел белковой природы, поступающих в плазму крови. Во всех случаях, когда в организм попадает чужеродный белок (антиген), в организме образуются так называемые антитела — вещества тоже белковой природы. Местом образования их является ретикуло-эндотелиальная и лимфоидная ткань. В одних случаях эти вещества обезвреживают ядовитые вещества (токсины), выделяемые микроорганизмами (антитоксины). В других случаях в сыворотке крови образуются вещества, или склеивающие микробы (агглютинины), или растворяющие их (л и з и н ы), или осаждающие чужеродные для организма белки (и р е ц и п и т и н ы).

Сывороточные альбумины являются белками, имеющими частицы почти шарообразной формы с небольшим молекулярным весом 68 000. Около 40% альбуминов находится в крови, остальное 60% – в межклеточной жидкости. Эти белки хорошо растворимы в воде и не выпадают в осадок даже в том случае, если путем диализа или электродиализа из раствора целиком удаляются электролиты. При прибавлении электролитов альбумины высаливаются с трудом. Альбумины не осаждаются при половинном насыщении сернокислым аммонием, только при полном насыщении. Содержание альбуминов в плазме крови человека составляет 4—5%. Альбумины удерживают в растворенном состоянии некоторые липоиды и тем самым способствуют их переносу кровью. Они создают 80% онкотического давления плазмы крови. Осуществляют питательную функцию, являются резервом аминокислот для синтеза белков, транспортируют холестерин, жирные кислоты, билирубин, соли желчных кислот, тяжелых металлов, лекарственных препаратов (антибиотиков, сульфаниламидов, барбитуратов, сердечных гликозидов), катионы Са2+, Си 2+, Zn2+, прогестерон, тироксин, трийодтиронин Синтезируются в печени. Нормальное содержание – 37-55 г/л сыворотки крови. Снижение содержания наблюдается при нефротическим синдроме, заболеваниях печени, связанных с нарушением её белоксинтезирующей функции (цирроз), ожоги, сепсис.

Сывороточные глобулины представляют группу белков с меньшей степенью дисперсности и с неодинаковым молекулярным весом. Молекулярный вес их большой около 100 000. В совершенно чистой воде глобулины нерастворимы. Поэтому при диализе они выпадают в осадок. Глобулины высаливаются уже при половинном насыщении сернокислым аммонием. Количество глобулинов в плазме крови человека составляет примерно 2.5%. Синтезируются в печени, костном мозге, селезенке, лимфатических узлах.

α1-глобулины

В этой фракции обнаруживается два белка, оценка которых имеет определенное клиническое значение.

α1-антитрипсин ингибитор ряда протеиназ: трипсина, химотрипсина, плазмина. На долю этого белка приходится до 90% всей антитрипсиновой активности сыворотки крови. Его содержание повышается при воспалительных заболеваниях и механических повреждениях тканей. В детском возрасте дефицит α1-антитрипсина – причина холестаза и цирроза печени, желтух. Нормальное содержание – 2-5 г/л сыворотки.

α1-гликопротеин содержит до 41% углеводов, участвует в транспорте прогестерона и тестостерона, связывая небольшие количества этих стероидов. Содержание возрастает при острых и хронических воспалительных процессах, после оперативных вмешательств, снижается – при циррозе печени. Норма – 0,5-1,4 г/л сыворотки.

α2-глобулины

α2-макроглобулин – цинкосодержащий гликопротеин с большой молекулярной массой. Ингибирует протеолитические ферменты – трипсин, химотрипсин, тромбин, плазмин. В отличие от многих белков плазмы синтезируется вне печени. Содержание увеличивается при циррозе, нефротическом синдроме, микседеме и сахарном диабете, не изменяется при остром воспалении, падает при ревматическом полиартрите. Норма – 1,5-4,2 г/л сыворотки. У детей содержание в 2,5 раза выше, чем у взрослых, у мужчин ниже, чем у женщин.

Гаптоглобин – молекула белка состоит из 2-х субъединиц, каждая из которых содержит 4 полипептидные цепи. Связывает и транспортирует свободный гемоглобин А в клетки РЭС. Содержание снижается при поражениях паренхимы печени, гемолитической анемии, увеличивается при остром воспалительном процессе и при сахарном диабете. Норма – 0,0-0,35 г/л, у новорожденных значительно ниже, у плода отсутствует.

Церулоплазмин – медьсодержащий белок с голубой окраской. Окисляет Fе 2+ в Fе 3+ , что обеспечивает его транспорт трансферрином. Синтез усиливается при беременности или при подавлении овуляции (прием противозачаточных средств). Содержание растет при остром воспалении, холестазе, ревматоидном артрите, снижается при циррозах печени, хроническом гепатите. Норма – 0,25-0,45 г/л.

В этой фракции интерес представляют 2 белка, участвующие в обмене железа:

Трансферрин белок с красноватой окраской. Участвует в транспорте Fе (III). Содержание снижается при воспалительных процессах, нефротическом синдроме, заболеваниях печени. Норма – 2-4 г/л сыворотки, при беременности выше.

Гемопексин кислоторастворимый белок, переносит свободный гем, порфирин, связывает гемоглобин, миоглобин, каталазу и доставляет их в клетки РЭС печени, чем снижает потери железа, обеспечивая его реутилизацию. Содержание падает при гемолитической анемии, заболеваниях печени, нефротическом синдроме, увеличивается – при воспалительных заболеваниях.

включают в себя антитела и называются иммуноглобулинами. Известно 5 основных классов иммуноглобулинов, отличающихся некоторыми особенностями структуры и биологических свойств (г/л):

Фибриноген — обладает замечательным свойством становиться нерастворимым в определенных условиях и принимать при этом волокнистую структуру, переходя, таким образом, в фибрин. Содержание фибриногена в плазме крови составляет всего 0,3%, но именно его переходом в фибрин обусловливается свертывание крови, благодаря которому жидкая кровь в течение нескольких минут превращается в плотный сгусток.

Он обладает свойствами глобулинов и при электрофорезе обнаруживается между фракциями β- и γ-глобулинов. Является первым фактором свертывания крови. Синтезируется в печени. Концентрация фибриногена в среднем 3-4 г/л. увеличивается содержание этого белка в период беременности, при различных заболеваниях воспалительного характера, злокачественном росте, туберкулезе и др. Понижение содержания наблюдается при заболеваниях печени, при отравлении фосфором или другими токсическими веществами. Синтез этого белка происходит в РЭС печени.

Диспротеинемия — нарушение нормального соотношения между фракциями белков, а также появление С-реактивного протеина.;

Наблюдается при воспалительных процессах, опухолях, инфарктах различных органов, коллагенозах. Является чувствительным методом для суждения о минимальной активности хронических воспалительных заболеваний (например, ревматизма, туберкулеза).

Для острых процессов характерно повышение альфа-2-глобулинов;

для хронических – гамма-глобулинов.

Гипермакроглобулинемия патогномонична для болезни Вальденстрема.

По содержанию общего белка сыворотки крови выделяют нормо-, гипо- и гиперпротеинемические диспротеинемии. Все они характеризуются нарушениями в объемных соотношениях разных типов белков.

Гипопротеинемические диспротеинемии наиболее часто наблюдаются при недостаточном поступлении белков в организм, потере белков через выпот, кровопотерю, протеинурию или пищеварительный канал, повышении обмена веществ с усилением распада эндогенных белков, как, например, при лихорадочных состояниях, опухолевых процессах, повышении функции щитовидной железы, лучевых повреждениях, нарушениях функции органов, обеспечивающих белковый синтез в организме.

Гиперпротеинемические дислипопротеинемии более часто наблюдаются при воспалительных процессах инфекционной и неинфекционной природы, особенно в случае иммунопатологического воспалительного процесса, характерного для системных заболеваний соединительной ткани, некоторых опухолевых заболеваниях, в первую очередь кроветворных органов.

Нормопротеинемические диспротеинемии встречаются при многих из вышеперечисленных заболеваниях и состояниях.

Электрофоретическое разделение протеинов позволяет изучать их биологические и физические характеристики, являясь индикатором заболеваний печени и почек, иммунной системы, злокачественной патологии, острых и хронических инфекций, генетических поломок, заболеваний центральной нервной системы и многих других видов патологии.

Внутренняя среда организма

Внутренняя среда организма складывается из 3 тесно взаимосвязанных компонентов: кровь, лимфа и межклеточная жидкость (тканевая, интерстициальная).

В капиллярах стенка состоит из одного слоя клеток, что делает возможным газообмен и обмен питательными веществами с окружающими капилляр тканями. Через стенку сосуда газы, питательные вещества и вода из крови устремляются к клеткам. В клетках происходит тканевое дыхание, в межклеточную жидкость выделяется углекислый газ, который затем поступает в кровь, соединяется с гемоглобином и, достигая альвеол в легких, удаляется из организма.

У лимфатических сосудов есть особенность, которую вы всегда обнаружите на рисунке: они начинаются слепо, в отличие от кровеносных сосудов. Лимфу в них образует вода, поступающая из межклеточной жидкости. Лимфа участвует в перераспределении жидкости в организме.

Состав и функции крови

Кровь – важнейшая составляющая внутренней среды организма. Напомню, что эта ткань относится к жидким соединительным тканям и состоит из плазмы (на 55%) и форменных элементов (оставшиеся 45%). У взрослого человека объем крови составляет 4-6 литра.

Давайте систематизируем и углубим наши знания о крови. Кровь состоит из:

    Плазмы на 55%

В состав плазмы входят различные белки: альбумины, глобулины, фибриноген, ионы Ca 2+ , K + , Mg 2+ , Na + , Cl – , HPO4 2- , HCO3 – .

Плазма выполняет ряд важных функций:

  • Трофическую (питательную) – белки плазмы являются источником аминокислот
  • Буферную – поддерживают кислотно-щелочное состояние (pH крови = 7,35-7,4)
  • Транспортную – белки глобулины транспортируют питательные вещества – жиры, а также гормоны, витамины
  • Защитную – в крови циркулируют антитела, белки крови (в частности фибриноген) обеспечивают гемостаз (свертывание крови)

Отметьте, что плазма крови без фибриногена называется сывороткой (она не свертывается, в отличие от плазмы). Концентрация соли NaCl (хлорида натрия) в крови примерно постоянна и составляет 0,9%.

К ним относятся:

    Эритроциты – от греч. ἐρυθρός — красный и κύτος — вместилище, клетка

Эритроциты – красные кровяные тельца, основная их функция – дыхательная – перенос газов: кислорода от альвеол легких к тканям и углекислого газа от тканей к альвеолам. В 1 мм 3 крови находится около 4-5 млн. Основной белок эритроцита – гемоглобин, состоящий из железосодержащего гема (Fe) и белка глобина.

Эритроциты имеют характерную двояковогнутую форму, лишены ядра (в отличие от эритроцитов других животных, например, эритроциты лягушки содержат ядро). Их маленький диаметр и способность складываться помогает им проникать через самые мельчайшие сосуды нашего тела – капилляры, диаметр которых меньше, чем диаметр эритроцита!

Эритроциты дифференцируются в красном костном мозге (в губчатом веществе костей), срок их жизни составляет 120 дней. К окончанию жизненного цикла их форма становится шарообразной. Такие старые шарообразные эритроциты задерживаются в печени и селезенке, которая называется кладбищем эритроцитов. Здесь они разрушаются, а их остатки фагоцитируются.

Из статьи о легких вы уже знаете, что гемоглобин образует соединения:

  • C кислородом – оксигемоглобин
  • C углекислым газом – карбгемоглобин
  • C угарным газом – карбоксигемоглобин

Сродство гемоглобина к угарному газу в 300 раз выше, чем к кислороду, поэтому карбоксигемоглобин очень устойчив.

Вообразите: при содержании во вдыхаемом воздухе 0,1% угарного газа 80% от общего количества гемоглобина связываются с угарным газом, а не кислородом! Угарный газ образуется при пожарах в замкнутом пространстве, отравиться им и потерять сознание можно очень быстро. Если немедленно не вынести человека на свежий воздух, то летальный исход становится неизбежным.

Запомните, что у людей, живущих в горной местности, количество эритроцитов в крови несколько выше, чем у обитателей равнины. Это связано с тем, что концентрация кислорода в горах ниже средней, вследствие чего компенсаторно увеличивается содержание эритроцитов в крови, чтобы переносить больше кислорода.

Лейкоциты – белые кровяные тельца, имеющие ядро и не содержащие гемоглобин. Дифференцируются в красном костном мозге, лимфатических узлах. С кровью переносятся к тканям организма, где проходит основная часть их жизненного цикла: они выполняют защитную функцию, которая заключается в:

  • Осуществлении фагоцитоза
  • Обезвреживании ядов, токсинов
  • Участие в клеточном и гуморальном иммунитете

Число лейкоцитов в 1 мм 3 крови 4-9 тысяч. Лейкоциты разнообразны по форме и строению, среди них встречаются нейтрофилы, лимфоциты, моноциты. Их деятельность направлена на защиту организма: они обеспечивают иммунитет.

Если количество лейкоцитов увеличено в анализе крови, то врач может заподозрить инфекционный процесс: при его наличии количество лейкоцитов возрастает, чтобы уничтожить бактерии и вирусы, попавшие в организм.

Около 25-40% от всех лейкоцитов составляют лимфоциты, в популяции которых можно обнаружить T- и B-лимфоциты. Они выполняют важнейшие функции, благодаря которым формируется иммунитет.

T-лимфоциты созревают в специальном органе – тимусе (вилочковой железе). Они обеспечивают клеточный иммунитет, выявляют и уничтожают мутантные (раковые) клетки, миллионы которых ежедневно образуются даже у здорового человека. Уничтожают в организме подобные клетки T-лимфоциты путем фагоцитоза.

Фагоцитоз – процесс, при котором клетки захватывают и переваривают твердые частицы (другие клетки). Создатель фагоцитарной теории иммунитета И.И. Мечников провел опыт, который наглядно демонстрирует, что лейкоциты способны выходить из кровеносного русла в ткани (при воспалении), фагоцитировать попавшие в рану чужеродные белки, бактерии.

Гуморальный (греч. humor – жидкость) иммунитет обеспечивается B-лимфоцитами. После контакта с антигеном (чужеродное вещество в организме) B-лимфоцит превращается в плазмоцит – клетку, которая вырабатывает антитела. Антитела (иммуноглобулины) – белковые молекулы, препятствующие размножению микроорганизмов и нейтрализующие выделяемые ими токсины.

Часть плазмоцитов может оставаться в организме после устранения антигена многие годы, эта часть обеспечивает иммунную память, благодаря которой в случае повторного попадания того же антигена – человек не заболеет, либо легко и быстро перенесет болезнь.

Устаревшее название тромбоцитов – кровяные пластинки. Тромбоциты – клеточные элементы крови, представляющие собой круглые безъядерные образования. В 1 мм 3 насчитывается 250-400 тысяч клеток.

Дифференцируются (образуются) тромбоциты в красном костном мозге. На их поверхности имеются рецепторы, которые активируются при повреждении кровеносного русла. Они играют важную роль в процессе гемостаза – свертывания крови, предотвращают кровопотерю.

Процесс гемостаза требует нашего особого внимания. Гемостаз (от греч. haima – кровь + stasis – стояние) – процесс свертывания крови, являющийся важнейшим защитным механизмом от кровопотери. Активируется при повреждении кровеносных сосудов.

Гемостаз зависит от множества факторов, среди которых важное место отводится ионам Ca 2+ . Гемостаз происходит следующим образом: при повреждении сосуда из тромбоцитов высвобождаются тромбопластины, которые способствуют переходу протромбина в тромбин. В свою очередь, тромбин способствует переходу растворимого белка крови, фибриногена, в нерастворимый фибрин.

Истинный тромб образуется при переходе растворимого белка крови, фибриногена, в нерастворимый фибрин, нити которого создают “сетку”, где застревают эритроциты. В результате останавливается кровотечение из сосуда.

Группы крови и трансфузия (переливание)

Не могу утаить, что существует более 30 различных систем групп крови. Наиболее широко используемая (в том числе и в медицине при переливании крови) – система AB0. Она основана на том факте, что на мембране эритроцитов располагаются различные антигены, определенные генетически. На основании сходства этих антигенов людей делят на 4 группы.

Наибольшее значение в системе AB0 имеют агглютиногены A и B, расположенные на поверхности эритроцитов, и агглютинины α и β. Если встречаются два одинаковых компонента, к примеру: агглютиноген A и агглютинины α, то начинается реакция агглютинации – эритроциты начинают склеиваться.

Агглютинацию ни в коем случае нельзя допустить, она может сильно ухудшить состояние пациента вплоть до летального исхода. При переливании крови строго соблюдается следующее правило: переливается только кровь, относящаяся к одной и той же группе. Это наилучший вариант, однако, и здесь бывают неудачные переливания, заканчивающиеся гибелью пациента, ведь ранее я уточнил, что система AB0 является лишь одной из 30 систем групп крови, а учесть их все не представляется возможным.

Ниже вы найдете схему, где группы крови (по системе AB0) проверяют на совместимость. Реципиентом называют того, кому переливают кровь, а донором – от кого переливают. Если вы видите сгустки эритроцитов, то это значит, что произошла агглютинация, и переливание крови от донора к реципиенту ни к чему хорошему не приведет.

В рамках заданий ЕГЭ (по опыту решений) переливанию подвергаются именно эритроциты, то есть агглютиногены. Для более полного понимания рассмотрим два случая.

1) При переливании крови от донора 0 к реципиенту A (II) агглютинации не происходит (кровь донора не содержит агглютиногенов).

2) При переливании крови от донора A к реципиенту 0 (I) агглютинация происходит (кровь донора содержит агглютиноген A).

Из-за того, что вместе оказываются агглютинин α и агглютиноген A между эритроцитами начинается агглютинация – они склеиваются.

Резус-фактор (Rh-фактор) и резус-конфликт

Помимо агглютиногенов системы AB0 на поверхности эритроцитов могут присутствовать резус-антигены. “Могут” – потому что у большинства людей они есть (85%), а у некоторых резус-антигены отсутствуют (15%). Если данные белки имеются, то говорят, что у человека положительный резус-фактор, если белки отсутствуют – отрицательный резус-фактор.

Особую важность приобретает резус-фактор у матери и плода. Если женщина резус-отрицательна, а плод резус-положителен, то при повторной беременности существует риск резус-конфликта: антитела матери начнут атаковать эритроциты плода, которые разрушатся и плод погибент от гипоксии (нехватки кислорода).

Заметьте – при первой беременности нет угрозы резус-конфликта. Если женщина резус-положительна, то никакого резус-конфликта не может быть априори, независимо от того резус-положительный или резус-отрицательный плод.

Опасность резус-конфликта вовсе не значит, что вы должны выбирать свою половинку руководствуясь наличием или отсутствием резус-антигенов)) Они не должны вам препятствовать!) Доложу вам, что на сегодняшней день арсенал лекарственных препаратов помогает устранить резус-конфликт и успешно рожать женщине во 2, 3, и т.д. раз. Главное, чтобы беременность протекала под наблюдением врача с самого раннего срока.

Лимфа, лимфатическая система

Лимфа, как и кровь, образует внутреннюю среду организма. В самом начале статьи была схема, на которой видно, как кровь, тканевая жидкость и лимфа соотносятся друг с другом. В норме избыток жидкости выводится из тканей по лимфатическим сосудам.

Состав лимфы близок к плазме крови: в лимфе можно обнаружить антитела, фибриноген и ферменты. Лимфатические сосуды впадают в лимфатические узлы, которые М.Р. Сапин, выдающийся анатом, называл “сторожевые посты”. Здесь появляются лимфоциты – важнейшее звено иммунитета, и происходит фагоцитоз бактерий.

Подытоживая полученные знания, давайте соберем вместе функции лимфатической системы:

  • Защитная – в лимфатических узлах образуются лимфоциты, происходит фагоцитоз бактерий
  • Транспортная – в лимфатические сосуды кишечника всасываются жиры
  • Возврат белка в кровь из тканевой жидкости
  • Перераспределение жидкости в организме

Куда же течет вся лимфа с жирами, лимфоцитами и белками? В конечном итоге лимфатическая система соединяется с кровеносной, впадая в нее в области левого и правого венозных углов. Таким образом, лимфатическая и кровеносная системы теснейшим образом связаны друг с другом.

Виды иммунитета

Мы уже отчасти касались темы иммунитета в нашей статье и отмечали особый вклад И.И. Мечникова в создании фагоцитарной теории иммунитета.

Иммунитет – способ защиты организма и поддержания гомеостаза внутренней среды, предупреждающий размножение в организме инфекционных агентов. Выделяют естественный и искусственный иммунитет.

Естественный иммунитет включает в себя врожденный (видовой) и приобретенный (индивидуальный).

Врожденный иммунитет заключается в невосприимчивости человека к болезням животных: человек не может заболеть многими болезнями собак, и, наоборот, собаки невосприимчивы ко многим заболеваниям человека.

Приобретенный (индивидуальный) иммунитет бывает активный и пассивный.

    Активный

Вырабатывается человеком в ответ на внедрение инфекционного агента через 10-12 дней (образование антител)

Состоит в переходе материнских антител в кровь плода, также антитела поступают вместе с грудным молоком. Пассивным этот вид иммунитета называется потому, что сам организм антитела не вырабатывает, а использует уже готовые.

Искусственный иммунитет делится на активный и пассивный.

Активный искусственный создается с помощью прививок – вакцинации. При вакцинации в организм здорового человека вводят разрушенные или ослабленные инфекционные агенты (вакцину), с которыми лейкоциты легко справляются, в результате чего вырабатываются антитела. Это напоминает тренировку перед матчем: когда настоящий вирус/бактерия попадут в организм, лейкоцитам будет все о них известно, и они быстро выработают антитела, за счет чего заболевание пройдет либо в легкой, либо в бессимптомной форме.

Пассивный искусственный иммунитет подразумевает применение лечебной сыворотки, которая содержит готовые антитела к возбудителю заболевания. Часто сыворотки применяются в экстренных случаях, когда заболевание протекает тяжело и медлить нельзя. Существует противоботулиническая сыворотка (применятся при тяжелейшем заболевании – ботулизме), антирабическая сыворотка (против вируса бешенства).

Лечебные сыворотки получают из крови животных, зараженных определенным вирусом или бактерией. Получение сыворотки заключается в выделении из крови готовых антител к данному возбудителю. Применяются сыворотки не только в лечебных, но и в профилактических целях.

Позвольте добавить краткую и важную историческую сводку. Первая прививка была сделана Эдвардом Дженнером в 1796 году. Он заметил, что доярки, переболевшие коровьей оспой, невосприимчивы к натуральной. Получив согласие родителей ребенка, Дженнер заразил ребенка (!) коровьей оспой, тот перенес ее и через две недели был невосприимчив к натуральной оспе. Так Эдвард Дженнер начал эпоху вакцинации.

Луи Пастер также внес огромнейший вклад, создав и сделав первую прививку от бешенства в 1885 году. Мать привезла к нему в Париж сына, которого покусала бешеная собака. Было очевидно, что без вмешательства мальчик умрет. Пастер взял на себя огромную ответственность (к слову, не имея врачебной лицензии) и 14 дней вводил мальчику изобретенную вакцину. Мальчик вылечился, симптомы бешенства не развились. Примечательно, что всю взрослую жизнь спасенный юноша посвятил Пастеру, работая сторожем в Пастеровском музее.

Заболевания

Анемия (от др.-греч. ἀν- — приставка со значением отрицания и αἷμα «кровь»), или малокровие – снижение концентрации гемоглобина в крови, очень часто с одновременным уменьшением количества эритроцитов. Вам уже известна основная функция эритроцитов, и вы легко сможете догадаться, что при анемии кислорода к тканям поступает меньше должного уровня – отсюда и развиваются симптомы анемии.

Пациенты могут жаловаться на непривычную одышку (учащение дыхания) при незначительных физических нагрузках, общую слабость, быструю утомляемость, головную боль, сердцебиение, шум в ушах. При анализе крови анемию выявить легко, гораздо сложнее выявить причину, из-за которой анемия возникла.

© Беллевич Юрий Сергеевич 2018-2021

Данная статья написана Беллевичем Юрием Сергеевичем и является его интеллектуальной собственностью. Копирование, распространение (в том числе путем копирования на другие сайты и ресурсы в Интернете) или любое иное использование информации и объектов без предварительного согласия правообладателя преследуется по закону. Для получения материалов статьи и разрешения их использования, обратитесь, пожалуйста, к Беллевичу Юрию.

Ссылка на основную публикацию